Co to są peptydy? Rodzaje i rodzaje peptydów. Wszystko o peptydach i kosmetykach przeciwstarzeniowych z peptydami Dodatkowe peptydy nie powstają
Te fragmenty są połączone wiązaniem peptydowym:
To połączenie nazywa się dipeptyd. W tym przypadku dipeptyd może reagować z jeszcze jednym aminokwasem, tworząc tripeptyd:
Formuły peptydy napisz tak, aby wolna grupa aminowa była po lewej stronie, a wolna grupa karboksylowa po prawej stronie.
Strukturę peptydów zapisuje się w formie skróconej (jeśli w peptydzie występuje wiele reszt aminokwasowych). Na przykład wazopresyna:
Tę samą strukturę można zapisać w skróconej formie:
Właściwości chemiczne peptydów.
Główną właściwością peptydów jest ich zdolność do hydrolizy. Podczas hydrolizy dochodzi do całkowitego lub częściowego zniszczenia łańcucha, po którym powstają peptydy o krótszej strukturze. Całkowita hydroliza zachodzi przy przedłużonym ogrzewaniu peptydu stężonym kwasem solnym.
Hydroliza może być kwaśna i zasadowa, a także może przebiegać pod działaniem enzymów. W środowisku kwaśnym i zasadowym tworzą się sole aminokwasów, a proces enzymatyczny przebiega selektywnie, gdyż. można rozszczepiać określone fragmenty łańcucha peptydowego.
Biologiczne znaczenie peptydów.
Wiele peptydów wykazuje aktywność biologiczną. Najprostszym peptydem jest glutation, który należy do klasy hormonów. Jest zbudowany z pozostałości glicyny, cysteiny i glutaminy
Ludzkie ciało to złożony system składający się ze stu bilionów małych komórek. Z kolei owe „cegły” naszego ciała zbudowane są z cząsteczek białka. Jest to główny materiał budulcowy organizmu, zwany także żywą nanomaszyną.
Peptydy
Cząsteczki białka, których każda komórka zawiera setki milionów, pełnią różne role w naszym organizmie. Niektóre z nich tworzą tkankę mięśniową i kostną. Inne tworzą mózg. Po trzecie, nasza skóra jest dosłownie utkana.
Cząsteczka białka nie jest jednak jeszcze najmniejszym elementem naszego ciała. Jest to łańcuch, którego ogniwami są aminokwasy. Mniejsze części cząsteczki białka to peptydy. Są to elementy utworzone z niewielkiej liczby aminokwasów (dwóch lub więcej).
Rozróżnij oligopeptydy. Są to pierwiastki, których łańcuch powstał z jednego do dwudziestu aminokwasów. Kiedy liczba połączeń osiągnie pięćdziesiąt, następuje tworzenie samego białka. Aminokwasy mają ze sobą specjalne wiązanie, zwane peptydem.
Białko jest niezbędnym budulcem nie tylko dla organizmu człowieka. Bez niego powstanie jakiegokolwiek żywego organizmu jest niemożliwe. Ponad sto lat temu naukowcy opracowali unikalną metodę, która umożliwia syntezę białek w laboratorium. Ten cenny pierwiastek udało się pozyskać z komórek pobranych od ludzi, roślin i zwierząt.
Klasyfikacja peptydów
Jakie rodzaje najmniejszych jednostek białkowych istnieją? Przydziel takie:
1. Hormony peptydowe.
2. Neuropeptydy.
3. Hormony immunologiczne.
4. Bioregulatory peptydowe.
Hormony peptydowe obejmują hormony przysadki i podwzgórza, tarczycy i trzustki, prolaktynę i somatotropinę, a także glukagon. Ta grupa obejmuje hormony stymulujące metanocyty i adrenokortykotropowe.
Co można przypisać neuropeptydom? Hormony, którym powierzono rolę regulatorów procesów fizjologicznych. Ich produkcja zachodzi w obwodowym i ośrodkowym układzie nerwowym.
Funkcję ochronną pełnią hormony immunologiczne, a bioregulatory peptydowe kontrolują pracę każdej komórki w naszym organizmie.
Rola małych aminokwasów
Przede wszystkim polega na budowaniu naszego organizmu. Wiemy już, czym są peptydy. Elementy te w rzeczywistości reprezentują materiał, z którego zbudowane są wszystkie żywe organizmy. Jeśli obserwuje się awarie w ich powstawaniu, ciało zużywa się i starzeje szybciej. Człowiek staje się niezdolny do przeciwstawienia się negatywnym skutkom czynników zewnętrznych. Prowadzi to do różnych patologii. Niepowodzenia w realizacji funkcji kontrolnych w komórkach grożą zakłóceniem funkcjonowania narządów i utratą zdrowia.
Czym są dla nas peptydy? Oto elementy, które zapobiegają rozwojowi takich problemów:
Patologie naczyń krwionośnych i serca;
- choroby przewodu pokarmowego;
- otyłość;
- onkologia;
- cukrzyca.
Peptydy pomagają również oczyścić organizm z soli metali ciężkich i radionuklidów, które się do niego dostały.
System informacyjny
Czym są peptydy dla nowo utworzonych cząsteczek białka? Są to swego rodzaju systemy informacyjne, które odpisują dane z matrycy DNA. To za pomocą peptydów cała informacja genetyczna jest przekazywana do nowo powstałych cząsteczek białka.
Naukowcy odkryli, że małe aminokwasy mają gradację zgodnie z ich przeznaczeniem. Każda tkanka i każdy narząd ma swoje własne peptydy, które nie są podobne do innych. Ale jednocześnie udowodniono naukowo tę samą budowę elementów jednej „specjalizacji” u różnych ssaków. Umożliwiło to stworzenie leków opartych na peptydach zwierzęcych.
Wpływ na organizm
Naukowcy przeprowadzili liczne badania, w wyniku których ustalono, że starzenie się organizmu, a także pojawianie się w nim najpoważniejszych chorób następuje z powodu zaburzeń syntezy białek. Jeśli potrzebne mu peptydy zostaną wprowadzone do organizmu, negatywny proces zostanie zahamowany. Rozpocznie się odbudowa tkanek i komórek.
W aptekach można kupić leki zawierające peptydy. Recenzje ekspertów na temat tych funduszy potwierdzają, że umożliwiają one przyspieszenie procesu podziału komórek. Jednocześnie stare, którym trudno już w pełni pełnić swoje funkcje, zostaną zastąpione nowymi, młodymi i zdrowymi. To z kolei spowolni proces starzenia się człowieka i przedłuży jego życie.
Dodatkowe zaopatrzenie organizmu w peptydy pozwoli oczyścić go z toksyn i zniwelować niedobory składników odżywczych. Taka technika będzie miała doskonały efekt terapeutyczny. Ale w przeciwieństwie do leków, peptydy nie wyeliminują objawów choroby. Przywrócą funkcjonalność komórek i przywrócą je do normy.
Dla tych, którzy uprawiają sport
Z ważnej roli, jaką odgrywają małe łańcuchy aminokwasów w organizmie człowieka, staje się jasne, czym są peptydy dla sportowców. Jeśli wcześniej stosowano hormonalne preparaty sterydowe, teraz nie ominie ich żadna kontrola antydopingowa.
Białka i peptydy są po prostu niezbędne dla sportowców z następujących powodów:
Aktywują proces produkcji naturalnych hormonów (testosteronu itp.);
- przyspieszyć regenerację mięśni;
- punktować i bardzo skutecznie przywracać ubytki w określonych miejscach ciała.
Ostatnie działanie, na które chciałbym zwrócić szczególną uwagę. Negatywny wpływ na organizm leków zawierających konwencjonalne hormony jest dobrze znany. Peptydy, w przeciwieństwie do nich, mają pozytywny wpływ na poszczególne komórki i narządy. Jednak ich działanie jest selektywne.
Peptydy, których działanie jest wysoko cenione w kulturystyce, mają stosunkowo niski koszt. Są one dozwolone przez prawo i są ogólnodostępne. Warto zwrócić uwagę na fakt, że po zażyciu peptydów w organizmie nie pozostają żadne ślady. Pozwoli to bezpiecznie przejść każdą kontrolę antydopingową.
Czym są peptydy w kulturystyce? Są to leki, które zapewniają:
Kontrola apetytu.
- Jakość snu.
- Przywrócenie stanu emocjonalnego do normy.
- Zwiększone libido.
- Wzmocnienie odporności.
Czym są peptydy w sporcie? Jest to narzędzie, które pozwala poprawić fizyczną sylwetkę ciała. Kiedy zostaną podjęte, organizm nie zostanie uszkodzony, nie pojawią się żadne skutki uboczne.
Peptydy w kosmetyce
W celu gojenia i odmładzania skóry białka, takie jak keratyna, kolagen i elastyna, od dawna są dodawane do składu różnych kremów i serum. Ale peptydy w kosmetologii są stosowane stosunkowo niedawno. W recepturach kremów, serum i innych produktów przeznaczonych do pielęgnacji skóry składnik ten stosowany jest od około trzydziestu lat.
Peptydy regulatorowe mają bezpośredni wpływ na stosunek liczby komórek na różnych etapach ich dojrzewania. Te małe łańcuchy aminokwasów trafiają prosto do jądra komórki. Jednocześnie peptydy „monitorują” iw razie potrzeby regulują główne etapy programu genetycznego. Na przykład:
Kontrolują tempo, w jakim komórki macierzyste się dzielą;
- dostarczana jest informacyjna baza DNA, zgodnie z którą komórki zmierzają w kierunku dojrzewania;
- pewna liczba receptorów i enzymów jest utrzymywana na poziomie komórkowym.
Czym są peptydy w kosmetyce? Są to substancje, które są potrzebne, aby komórki szybciej się odnawiały, a skóra odmładzała.
Peptydy mogą wspierać działanie wszystkich systemów komórkowych na najwyższym poziomie. Opinie ekspertów wskazują, że stosując kosmetyki zawierające ten cenny aminokwas, skóra staje się bardziej chroniona i odporna na niedotlenienie. Ponadto zaczyna aktywnie opierać się działaniu substancji toksycznych, a także innych składników niszczących naskórek.
Pozytywny wpływ
Czy po raz pierwszy doradzono Ci zakup produktu kosmetycznego zawierającego peptydy? Co to jest? Opinie klientów przekonująco przemawiają na korzyść takich funduszy. Redukują już powstałe zmarszczki, napinają i nawilżają skórę. Kosmetyki z peptydami poprawiają cerę. Leczą skórę i dodają jej siły do aktywnej walki z czynnikami powodującymi starzenie. Peptydy wzmacniają kontur twarzy. Te niesamowite aminokwasy poprawiają ogólny koloryt skóry i uelastyczniają włókna kolagenowe w jej warstwach.
Regularne stosowanie produktów zawierających peptydy normalizuje wszystkie procesy regeneracyjne zachodzące w tkankach i narządach.
Mechanizm akcji
Peptydy wpływają na produkcję genów odpowiedzialnych za reprodukcję komórek. Ta funkcja aminokwasów krótkołańcuchowych bezpośrednio wpływa na odnowę skóry. Peptydy uruchamiają procesy samoleczenia poprzez dostarczanie komórkom odpowiednich sygnałów.
Rewelacyjne aminokwasy transportują wszystkie składniki aktywne z kosmetyków do skóry. A to znacznie zwiększa efektywność wykorzystywanych środków. Cząsteczki peptydów są tak małe, że z łatwością wnikają bardzo głęboko w skórę, gdzie pełnią swoje stymulujące funkcje. Co więcej, robią to zgodnie z indywidualnymi cechami tkanek i biorytmami człowieka.
Jeśli dojdzie do naruszenia mikrokrążenia krwi w warstwach skóry, peptydy przywrócą ściany naczyń krwionośnych. Doprowadzi to do zwiększonego przepływu krwi i normalizuje odżywianie komórkowe. Dzięki temu cera się poprawi, zmniejszą się pajączki i siniaki.
Stosowanie produktów zawierających peptydy ma pozytywny wpływ na włosy. Aminokwasy te wzmacniają mieszki włosowe i wspomagają ich rozwój. Warto zauważyć, że przy stosowaniu peptydów w organizmie nie powstają przeciwciała. Pozwala to mówić o minimalnym ryzyku wystąpienia reakcji alergicznych.
Aminokwasy do utraty wagi
Peptydy na odchudzanie są obecnie bardzo popularne. Czym są te fundusze? A jak je wykorzystać, by uzyskać smukłą sylwetkę?
Preparaty zawierające peptydy na odchudzanie działają wolno. Jednak proces pozbywania się nadwagi jest dość pewny. Aby postać radykalnie się zmieniła, zajmie to długi cykl leczenia przez kilka tygodni. Przede wszystkim przyjmowanie leku z peptydami powinno przyspieszyć metabolizm w organizmie. Dopiero potem organizm zacznie pozbywać się jednego dodatkowego kilograma tygodniowo. Ten proces stanie się stabilną utratą wagi, a nie stresującą sytuacją. Ponadto nastąpi ogólna restrukturyzacja pracy wszystkich systemów w kierunku ożywienia. W takim przypadku organizmowi można trochę pomóc, włączając do diety więcej pokarmów roślinnych, a także owoców i warzyw.
Działanie na organizm
Środki zawierające peptydy mają złożony efekt. Przyczyniają się do:
Spalanie nadmiaru tłuszczu podskórnego;
- przyspieszenie metabolizmu;
- normalizacja poziomu glukozy i cholesterolu we krwi;
- wzrost kosztów energii.
Funkcje aminokwasów
Skład leków na odchudzanie obejmuje peptydy, które wykonują różnorodne prace w organizmie. Tak więc środki na pozbycie się zbędnych kilogramów powstają na podstawie takich składników:
- endorfiny, które odpowiadają za naszą odporność i dobre samopoczucie. Peptydy te częściowo niwelują uczucie głodu i łączą możliwości zasobowe organizmu z pracą.
- glukagon- peptyd bezpośrednio regulujący metabolizm tłuszczów i węglowodanów.
- leptyna który spowalnia produkcję neuropeptydu Y (hormonu głodu). Aminokwas ten tworzy efekt przyspieszonego nasycenia.
- HGH fragment 176-191. Rola tego peptydu polega na szybkim wykorzystaniu starych tkanek tłuszczowych i zapobieganiu powstawaniu nowych.
Zalety metody
Stosowanie preparatów na bazie peptydów nie powodowało reakcji alergicznych przez cały okres ich stosowania. Ponadto ta metoda odchudzania nie tylko doskonale uwalnia osobę od otyłości, ale także zmniejsza ryzyko patologii naczyniowych i sercowych, a także cukrzycy.
Aminokwasy są połączone ze sobą kowalencyjnym wiązaniem peptydowym. Jego tworzenie zachodzi dzięki grupie a-aminowej (–NH 2) jednego aminokwasu i grupie a-karboksylowej (–COOH) drugiego wraz z uwolnieniem cząsteczki wody.
W wyniku reakcji polikondensacji możliwe jest otrzymanie związków złożonych z wielu reszt aminokwasowych – polipeptydów. Pisząc formułę dla peptydów liniowych o znanej sekwencji reszt aminokwasowych, zaczynają się one od N-końca (wolna grupa a-aminowa znajduje się na końcu peptydu), stosując skrócone oznaczenia aminokwasów. Nazwy peptydów składają się z nazw odpowiednich aminokwasów z przyrostkiem - muł, zaczynając od reszty N-końcowej, zachowuje się nazwę aminokwasu C-końcowego (zawierającego wolną grupę a-karboksylową). Na przykład arginylo-alanylo-glicyno-glutamylo-lizyna.
Każdy peptyd zawiera tylko jeden wolny a-amino- i
grupa a-karboksylowa, które znajdują się na końcowych resztach aminokwasów. Te grupy i grupy R niektórych aminokwasów mogą być zjonizowane, więc peptydy mogą przenosić ładunki i mogą być elektrycznie obojętne (tj. mieć punkt izoelektryczny (IEP). Ta właściwość peptydów jest wykorzystywana do rozdzielania ich za pomocą chromatografii jonowej i elektroforezy Podobnie jak inne związki, peptydy mogą wchodzić w reakcje chemiczne określone przez obecność grup aminokwasów -NH 2, -COOH i R. Jedną z ważnych reakcji dla peptydów jest reakcja hydrolizy.Reakcja hydrolizy wszystkich peptydów wiązanie przez gotowanie roztworów peptydów w obecności mocnego kwasu lub zasady jest wykorzystywane do określania ich składu aminokwasowego i składu białkowego.
Hydrolizę wiązań peptydowych można również przeprowadzić przez działanie pewnych enzymów, które selektywnie rozszczepiają wiązania peptydowe, tworząc krótkie peptydy. Na przykład trypsyna hydrolizuje wiązania utworzone przez grupy karboksylowe lizyny, argininy; grupy chymotrypsyno-karboksylowe fenyloalaniny, tyrozyny, tryptofanu. Taka selektywna analiza jest bardzo przydatna w określaniu sekwencji aminokwasowej białek i peptydów.
Oprócz peptydów powstałych w wyniku częściowej hydrolizy cząsteczek białek istnieje wiele peptydów, które występują w organizmach żywych w postaci wolnych związków.
Wiele naturalnych peptydów różni się budową od białek; takie peptydy występują we wszystkich typach organizmów. Strukturalnie peptydy o charakterze niebiałkowym są bardzo zróżnicowane: różnią się wielkością, obecnością struktur cyklicznych, rozgałęzieniem, obecnością D- oraz
a-aminokwasy oraz, w niektórych indywidualnych przypadkach, przez unikalną strukturę wiązania peptydowego. Opierając się na zasadzie związku między strukturą a funkcją, funkcje biologiczne takich peptydów są również bardzo wielopłaszczyznowe. Rzućmy okiem na kilka interesujących przykładów.
Karnozyna i Anseryna. Te dipeptydy znajdują się w tkankach mięśniowych kręgowców, w tym w mięśniach ludzkich. Oba zawierają b-alaninę, strukturalny izomer a-alaniny.
Dipeptydy te służą do utrzymania stałego pH w komórkach mięśniowych, czyli pełnią rolę buforów, uczestniczą także w skurczu mięśni, w procesach fosforylacji oksydacyjnej, czyli w tworzeniu ATP.
glutation(g-glutamylocysteinyloglicyna) jest tripeptydem obecnym we wszystkich zwierzętach, roślinach i mikroorganizmach.
Charakterystyczną cechą strukturalną glutationu jest to, że kwas glutaminowy w składzie tego peptydu reprezentuje g-karboksyl (a nie grupę a-karboksylową) do tworzenia wiązania peptydowego. Istnieją dwie formy glutationu, zredukowany (SH-glutation) i utleniony (S-S-glutation). Wzajemna konwersja jednej formy do drugiej jest katalizowana przez enzym reduktazę glutationu.
Obecnie znanych jest tylko kilka fizjologicznych funkcji glutationu:
1) udział w transporcie aminokwasów przez błony komórkowe;
2) utrzymywanie zredukowanego stanu żelaza (Fe +2) w hemoglobinie;
3) wchodzi w skład enzymu peroksydazy glutationowej, który chroni komórki przed szkodliwym działaniem H 2 O 2.
4) uczestniczy w detoksykacji szeregu związków obcych dla żywej komórki (węglowodory alifatyczne lub aromatyczne zawierające halogeny) przekształca je w związki rozpuszczalne w wodzie, które są wydalane z organizmu przez nerki.
5) zredukowany glutation chroni grupy SH białka przed utlenianiem, podczas gdy sam zamienia się w utleniony.
Glutation wpływa również na właściwości technologiczne ziarna i mąki. Zredukowany glutation powoduje odbudowę i zerwanie wiązań dwusiarczkowych w cząsteczce białka glutenu, czyli je niszczy. Ciasto z takiej mąki ma słabe właściwości strukturalne i mechaniczne), osłabia się, rozlewa się, nie można dostać chleba normalnej jakości.) W starych drożdżach i zarodkach zbożowych jest dużo glutationu, co należy wziąć pod uwagę w pieczeniu. Zredukowany glutation jest w stanie aktywować proteinazy (enzymy rozkładające białka) ziarna i mąki, podczas gdy proteoliza białek glutenu i wynikające z tego rozrzedzenie ciasta zaczyna przebiegać intensywnie. Glutation przyczynia się do gromadzenia się w piwie związków azotu o stosunkowo dużej masie cząsteczkowej, co powoduje powstawanie w piwie zmętnienia i pogarsza jego właściwości konsumpcyjne.
od 1981 r dopuszczony do stosowania jako niskokaloryczny słodzik do żywności aspartam (nazwa handlowa). Aspartam jest 200 razy słodszy od cukru i jest estrem metylowym dipeptydu składającego się z reszt kwasu asparaginowego i fenyloalaniny.
Ssaki (w tym człowiek) wytwarzają peptydy o działaniu regulującym gospodarkę hormonalną, a zakres zastosowania ich działania i skuteczności w organizmie jest bardzo zróżnicowany. Na przykład dwa cykliczne nonapeptydy są wytwarzane przez przysadkę mózgową. Oksytocyna stymuluje skurcze macicy u ciężarnych samic i wydzielanie mleka u samic w okresie laktacji. Wazopresyna ma silne działanie antydiuretyczne i bierze udział w regulacji ciśnienia krwi. Somatostatyna - jeden z hormonów podwzgórza - hamuje syntezę ludzkiego hormonu wzrostu w przysadce mózgowej, co prowadzi do opóźnienia wzrostu i rozwoju organizmu.
w 1975 roku Odkryto grupę peptydów, które wpływają na przekazywanie impulsów nerwowych. Nazywa się je również peptydami opiatowymi, ponieważ ich mechanizm działania jest podobny do mechanizmu działania morfiny i innych opioidów. Występują w bardzo małych ilościach zarówno u kręgowców, jak i bezkręgowców. Substancje te mają silne działanie przeciwbólowe, a także biorą udział w regulacji nastroju i zachowania.
Wiewiórki.
Polipeptydy zawierające więcej niż 51 aminokwasów to białka. Białka są częścią wszystkich komórek i tkanek żywych organizmów. Około 50% suchej masy komórki to białko.
Białka charakteryzują się określonym składem pierwiastkowym. Analiza chemiczna wykazała obecność we wszystkich białkach węgla (50-55%), tlenu (21-24%), azotu (15-18%), wodoru (6-7%), siarki (0,3-2,5%) . Fosfor, jod, żelazo, miedź oraz niektóre inne makro i mikroelementy znajdowano także w składzie poszczególnych białek, w różnych, często bardzo małych ilościach.
Białka (białka, z greckiego protas - pierwsze, najważniejsze) to wysokocząsteczkowe naturalne polimery, których cząsteczki zbudowane są z reszt aminokwasowych.
Zdumiewające jest to, że wszystkie białka we wszystkich organizmach zbudowane są z tego samego zestawu 20 aminokwasów, z których każdy nie ma żadnej aktywności biologicznej. Co zatem nadaje białku określone działanie, jedno enzymatyczne, drugie hormonalne, trzecie ochronne itd.?
Odpowiedź jest dość prosta: białka różnią się od siebie tym, że każde ma swoją własną charakterystyczną sekwencję aminokwasów.
Aminokwasy to alfabet struktury białek; łącząc je w innej kolejności, można uzyskać nieskończoną liczbę sekwencji, a co za tym idzie, nieskończoną liczbę różnych białek pełniących różne funkcje biologiczne.
1. Enzymatyczny (katalityczny). W układach biologicznych prawie wszystkie reakcje są katalizowane przez określone białka - enzymy. Obecnie odkryto około 300 różnych enzymów, z których każdy służy jako katalizator określonej reakcji biologicznej. Synteza i rozpad substancji, ich regulacja, przenoszenie grup chemicznych i elektronów z jednej substancji do drugiej odbywa się za pomocą enzymów.
2. Budowa, funkcja konstrukcyjna. Białka stanowią podstawę protoplazmy każdej żywej komórki, w połączeniu z lipidami są głównym materiałem strukturalnym wszystkich błon komórkowych wszystkich organelli.
3. Funkcja motoryczna. Każda forma ruchu w żywej naturze (praca mięśni, ruch rzęsek i wici u pierwotniaków, ruch protoplazmy w komórce itp.) Jest wykonywana przez struktury białkowe.
4. Funkcja transportowa. Przenoszenie różnych cząsteczek, jonów odbywa się za pomocą określonych białek. Na przykład hemoglobina będąca białkiem krwi przenosi tlen do tkanek. Przenoszenie kwasów tłuszczowych w organizmie odbywa się przy udziale innego białka krwi, albuminy.
5. Funkcja regulacyjna. Regulacja metabolizmu węglowodanów, białek, lipidów odbywa się za pomocą hormonów, które w swojej strukturze należą do białek (insuliny) lub peptydów (oksytocyna, wazopresyna itp.).
6. Ochronna - tę funkcję pełnią immunoglobuliny (przeciwciała). Mają zdolność neutralizowania bakterii, wirusów, obcych białek, które dostały się do organizmu z zewnątrz. Proces krzepnięcia krwi, który chroni organizm przed jej utratą, opiera się na przemianie białka – fibrynogenu. Keratyna jest białkiem ochronnym włosów.
7. Białka fotoreceptorowe: na przykład rodopsyna zaangażowana w procesy wzrokowe.
8. Białka rezerwowe służą jako materiał zapasowy do żywienia rozwijającego się zarodka i nowonarodzonego organizmu - są to białka nasion roślin strączkowych, albumina - białko jaja, kazeina mleka. Ferretyna jest białkiem w tkankach zwierzęcych, które przechowuje żelazo. Białka rezerwowe są najważniejszymi składnikami pokarmów roślinnych i zwierzęcych.
Istnieje wiele innych białek, których funkcje są raczej niezwykłe. Na przykład monellina, białko wyizolowane z afrykańskiej rośliny, ma bardzo słodki smak. Jest badany jako nietoksyczna i nie powodująca otyłości substancja do stosowania w żywności zamiast cukru. Osocze krwi niektórych ryb antarktycznych zawiera białko, które ma właściwości przeciw zamarzaniu.
Technologia wielu gałęzi przemysłu opiera się na przetwarzaniu białek, zmianie ich właściwości; w przemyśle skórzanym, w wyprawianiu futer, jedwabiu naturalnym, produkcji serów, pieczywa itp.
ὀλίγος "mały"); w przypadku dłuższych sekwencji są one nazywane polipeptydy(z gr. πολυ- "dużo"); polipeptydy mogą mieć w cząsteczce ugrupowania inne niż aminokwasy, takie jak reszty węglowodanowe. Białka są zwykle nazywane polipeptydami zawierającymi około 50 reszt aminokwasowych o masie cząsteczkowej większej niż 5000 (6000)-10000 daltonów.Do tej pory znanych jest ponad 1500 rodzajów peptydów, określono ich właściwości i opracowano metody syntezy.
Cząsteczki trzustkowe o charakterze polipeptydowym
- APLIKACJA Ptasi polipeptyd trzustkowy
- pl:HPP Ludzki polipeptyd trzustkowy
Właściwości peptydów
Peptydy są stale syntetyzowane we wszystkich organizmach żywych w celu regulacji procesów fizjologicznych. Właściwości peptydów zależą głównie od ich struktury pierwszorzędowej – sekwencji aminokwasów, a także od budowy cząsteczki i jej konfiguracji w przestrzeni (struktura drugorzędowa).
Klasyfikacja peptydów i budowa łańcucha peptydowego
Cząsteczka peptydu to sekwencja aminokwasów: dwie lub więcej reszt aminokwasowych połączonych ze sobą wiązaniem amidowym tworzy peptyd. Liczba aminokwasów w peptydzie może się znacznie różnić. A według ich liczby rozróżniają:
- oligopeptydy - cząsteczki zawierające do dziesięciu reszt aminokwasowych; czasami ich nazwa wymienia liczbę aminokwasów zawartych w ich składzie, na przykład dipeptyd, tripeptyd, pentapeptyd itp.;
- polipeptydy to cząsteczki zawierające więcej niż dziesięć aminokwasów.
Związki zawierające więcej niż sto reszt aminokwasowych są powszechnie określane jako białka. Jednak ten podział jest arbitralny; niektóre cząsteczki, na przykład hormon glukagon, który zawiera tylko dwadzieścia dziewięć aminokwasów, nazywane są hormonami białkowymi. Zgodnie ze składem jakościowym wyróżniają:
- peptydy homomeryczne – związki składające się wyłącznie z reszt aminokwasowych;
- peptydy heteromeryczne - substancje, które zawierają również składniki niebiałkowe.
Peptydy są również podzielone według sposobu, w jaki aminokwasy są ze sobą połączone:
- homodectic - peptydy, których reszty aminokwasowe są połączone tylko wiązaniami peptydowymi;
- peptydy heterodetyczne - te związki, w których oprócz wiązań peptydowych występują również wiązania disiarczkowe, eterowe i tioeterowe.
Łańcuch powtarzających się atomów nazywany jest szkieletem peptydowym: (-NH-CH-OC-). Miejsce (-CH-) z rodnikiem aminokwasowym tworzy związek (-NH-C(R1)H-OC-), zwany resztą aminokwasową. N-końcowa reszta aminokwasowa ma wolną grupę α-aminową (-NH), podczas gdy C-końcowa reszta aminokwasowa ma wolną grupę α-karboksylową (OC-). Peptydy różnią się nie tylko składem aminokwasowym, ale także ilością, a także lokalizacją i połączeniem reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym. Przykład: Pro-Ser-Pro-Ala-Gis i His-Ala-Pro-Ser-Pro Pomimo tego samego składu ilościowego i jakościowego peptydy te mają zupełnie inne właściwości.
Wiązanie peptydowe
Wiązanie peptydowe (amidowe) jest rodzajem wiązania chemicznego, które powstaje w wyniku interakcji grupy α-aminowej jednego aminokwasu i grupy α-karboksylowej innego aminokwasu. Wiązanie amidowe jest bardzo silne i nie pęka samoistnie w normalnych warunkach komórkowych (37°C, pH obojętne). Wiązanie peptydowe jest niszczone przez działanie na nie specjalnych enzymów proteolitycznych (proteazy, hydrolazy peptydowe).
Oznaczający
Na przykład hormony peptydowe i neuropeptydy regulują większość procesów zachodzących w organizmie człowieka, w tym biorą udział w procesach regeneracji komórek. Peptydy o działaniu immunologicznym chronią organizm przed toksynami, które do niego wniknęły. Odpowiednia ilość peptydów jest niezbędna do prawidłowego funkcjonowania komórek i tkanek. Jednak wraz z wiekiem i patologią dochodzi do niedoboru peptydów, co znacznie przyspiesza zużycie tkanek, co prowadzi do starzenia się całego organizmu. Dzisiaj nauczono się rozwiązywać problem niedoboru peptydów w organizmie. Pula peptydów w komórce jest uzupełniana krótkimi peptydami syntetyzowanymi w laboratorium.
Synteza peptydów
Tworzenie peptydów w organizmie następuje w ciągu kilku minut, podczas gdy synteza chemiczna w laboratorium to dość długi proces, który może zająć kilka dni, a opracowanie technologii syntezy trwa kilka lat. Jednak mimo to istnieją dość poważne argumenty przemawiające za prowadzeniem prac nad syntezą analogów naturalnych peptydów. Po pierwsze, modyfikując chemicznie peptydy, można potwierdzić hipotezę struktury pierwszorzędowej. Sekwencje aminokwasowe niektórych hormonów zostały poznane właśnie dzięki syntezie ich analogów w laboratorium.
Po drugie, syntetyczne peptydy umożliwiają bardziej szczegółowe badanie zależności między strukturą sekwencji aminokwasowej a jej aktywnością. Aby wyjaśnić związek między specyficzną strukturą peptydu a jego aktywnością biologiczną, wykonano ogromną pracę nad syntezą ponad tysiąca analogów. Dzięki temu udało się stwierdzić, że zastąpienie tylko jednego aminokwasu w strukturze peptydu może kilkukrotnie zwiększyć jego aktywność biologiczną lub zmienić jej kierunek. Zmiana długości sekwencji aminokwasowej pomaga określić położenie centrów aktywnych peptydu oraz miejsce oddziaływania receptora.
Po trzecie, dzięki modyfikacji pierwotnej sekwencji aminokwasowej możliwe stało się otrzymanie preparatów farmakologicznych. Tworzenie analogów naturalnych peptydów umożliwia identyfikację bardziej „efektywnych” konfiguracji cząsteczek, które wzmacniają lub wydłużają efekt biologiczny.
Po czwarte, chemiczna synteza peptydów jest ekonomicznie opłacalna. Większość leków terapeutycznych kosztowałaby dziesięć razy więcej, gdyby były wykonane z produktu naturalnego.
Często aktywne peptydy występują w naturze tylko w ilościach nanogramowych. Ponadto metody oczyszczania i izolacji peptydów ze źródeł naturalnych nie mogą całkowicie oddzielić pożądanej sekwencji aminokwasowej od peptydów o przeciwnym lub innym działaniu. A w przypadku specyficznych peptydów syntetyzowanych przez ludzki organizm, można je otrzymać jedynie na drodze syntezy w laboratorium.
biologicznie aktywne peptydy
Peptydy, wykazując wysoką aktywność fizjologiczną, regulują różne procesy biologiczne. Zgodnie z działaniem bioregulacyjnym peptydy są zwykle podzielone na kilka grup:
- związki o działaniu hormonalnym (glukagon, oksytocyna, wazopresyna itp.);
- substancje regulujące procesy trawienne (gastryna, peptyd hamujący żołądek itp.);
- peptydy regulujące apetyt (endorfiny, neuropeptyd Y, leptyna itp.);
- związki o działaniu przeciwbólowym (peptydy opioidowe);
- substancje organiczne regulujące wyższą aktywność nerwową, procesy biochemiczne związane z mechanizmami zapamiętywania, uczenia się, pojawianiem się uczuć lęku, wściekłości itp.;
- peptydy regulujące ciśnienie krwi i napięcie naczyniowe (angiotensyna II, bradykinina itp.).
- peptydy o właściwościach przeciwnowotworowych i przeciwzapalnych (Lunazyna)
Jednak ten podział jest warunkowy, ponieważ działanie wielu peptydów nie ogranicza się do jednego kierunku. Na przykład wazopresyna, oprócz działania zwężającego naczynia krwionośne i antydiuretycznego, poprawia pamięć.
Hormony peptydowe
Hormony peptydowe to najliczniejsza i najbardziej zróżnicowana klasa związków hormonalnych, które są substancjami biologicznie czynnymi. Ich powstawanie zachodzi w wyspecjalizowanych komórkach narządów gruczołowych, po czym związki aktywne przedostają się do układu krążenia w celu transportu do narządów docelowych. Po osiągnięciu celu hormony specyficznie wpływają na określone komórki, oddziałując z odpowiednimi bioregulatorami peptydowymi.
W oparciu o technologię opracowaną przez petersburskich naukowców, z narządów i tkanek zwierzęcych wyizolowano peptydy o działaniu tkankowo-specyficznym, zdolne do przywrócenia metabolizmu na optymalnym poziomie w komórkach tkanek, z których zostały wyizolowane. Ważną różnicą między tymi peptydami jest ich działanie regulacyjne: gdy funkcja komórki jest tłumiona, stymulują ją, a gdy funkcja jest zwiększona, zmniejszają ją do normalnego poziomu. Umożliwiło to stworzenie nowej klasy leków – bioregulatorów peptydowych.
Pierwszy z nich, immunomodulator tymalina, obecny jest na rynku farmaceutycznym od ponad 28 lat i służy do przywracania funkcji układu odpornościowego w chorobach różnego pochodzenia, w tym nowotworowych. Następnie epitalamina (bioregulator układu neuroendokrynnego), samprost (lek stosowany w leczeniu chorób gruczołu krokowego), cortexin (lek stosowany w leczeniu szerokiego spektrum chorób neurologicznych), retinalamina (lek stosowany w leczeniu leczenie chorób zwyrodnieniowo-dystroficznych siatkówki). W ciągu 25 lat powszechnego stosowania bioregulatorów peptydowych otrzymało je ponad 15 milionów osób. Jednocześnie nie było przeciwwskazań do ich stosowania i skutków ubocznych.
Obecnie stwierdzono, że tymalina i im podobne są przeciwwskazane w chorobach autoimmunologicznych, ponieważ tymalina stymuluje między innymi obszar nadmiernie pobudzonej odporności. Najwyraźniej tymalinie całkowicie brakuje funkcji supresorowej, która jest niezwykle ważna w walce z chorobami autoimmunologicznymi.
Peptydy (z greckiego πεπτός, „strawny”, pochodzące od πέσσειν, „trawić”) to naturalnie występujące krótkie łańcuchy monomerów aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi (amidowymi). Kowalencyjne wiązania chemiczne powstają, gdy grupa karboksylowa jednego aminokwasu reaguje z grupą aminową innego aminokwasu. Najkrótsze peptydy to dipeptydy składające się z 2 aminokwasów połączonych pojedynczym wiązaniem peptydowym. Po nich następują tripeptydy, tetrapeptydy itp. Polipeptyd to długi, ciągły i nierozgałęziony łańcuch peptydowy. Dlatego peptydy są zaliczane do szerokich klas chemicznych biologicznych oligomerów i polimerów, wraz z kwasami nukleinowymi, oligosacharydami i polisacharydami itp.
Peptydy różnią się wielkością od białek i jako arbitralną wskazówkę można przyjąć, że zawierają około 50 lub mniej aminokwasów. Białka składają się z jednego lub więcej polipeptydów ułożonych w biologicznie funkcjonalny szlak, często związany z ligandami, takimi jak koenzymy i kofaktory, lub z innym białkiem lub inną makrocząsteczką (DNA, RNA itp.) lub ze złożonymi formacjami makrocząsteczkowymi. W końcu, chociaż aspekty metod laboratoryjnych stosowanych do peptydów w porównaniu z polipeptydami i białkami różnią się (np. specyfika elektroforezy, chromatografii itp.), granice wielkości, które odróżniają peptydy od polipeptydów i białek, nie są bezwzględne. : Długie peptydy, takie jak beta-amyloid nazywane są białkami, podczas gdy mniejsze białka, takie jak insulina, są uważane za peptydy. Aminokwasy, które zostały włączone do peptydów, określa się jako „reszty” z powodu uwolnienia jonu wodoru z końca aminowego lub jonu hydroksylowego z końca karboksylowego, lub obu, ponieważ cząsteczka wody jest uwalniana po utworzeniu każdego wiązanie amidowe. Wszystkie peptydy, z wyjątkiem peptydów cyklicznych, mają N-końcową i C-końcową resztę na końcu peptydu.
Klasy peptydów
Peptydy dzielą się na kilka klas, w zależności od sposobu ich produkcji:
Peptydy mleka
Dwa naturalne peptydy mleka powstają z kazeiny białka mleka, gdy jest ona rozkładana przez enzymy trawienne; mogą również powstawać z proteinaz wytwarzanych przez pałeczki kwasu mlekowego podczas fermentacji mleka.
Peptydy rybosomalne
Peptydy rybosomalne są syntetyzowane przez translację mRNA. Często przechodzą proteolizę, aby uzyskać dojrzałą formę. Zwykle działają w organizmach wyższych jako hormony i cząsteczki sygnałowe. Niektóre organizmy wytwarzają peptydy jako antybiotyki, takie jak mikrocyny. Ponieważ ulegają translacji, zaangażowane reszty aminokwasowe są ograniczone do tych używanych przez rybosom. Jednak te peptydy często mają modyfikacje potranslacyjne, takie jak fosforylacja, hydroksylacja, sulfonowanie, palmitoilacja, glikozylacja i tworzenie dwusiarczków. Na ogół są one liniowe, chociaż zaobserwowano struktury przypominające pętle. Obserwuje się również bardziej egzotyczne manipulacje, takie jak racemizacja L-aminokwasów do D-aminokwasów w jadzie dziobaka.
Peptydy nierybosomalne
Peptydy nierybosomalne są składane przez enzymy specyficzne dla każdego peptydu, a nie przez rybosom. Najbardziej powszechnym peptydem nierybosomalnym jest glutation, który jest integralną częścią obrony antyoksydacyjnej większości organizmów tlenowych. Inne peptydy nierybosomalne są najbardziej rozpowszechnione w organizmach jednokomórkowych, roślinach i grzybach i są syntetyzowane przez modularne kompleksy enzymatyczne zwane nierybosomalnymi syntetazami peptydowymi. Kompleksy te są często ułożone w podobny sposób i mogą zawierać wiele różnych modułów do wykonywania różnych manipulacji chemicznych na opracowywanym produkcie. Te peptydy są często cykliczne i mogą mieć bardzo złożone struktury cykliczne, chociaż powszechne są liniowe peptydy nierybosomalne. Ponieważ system jest blisko spokrewniony z maszynami do tworzenia kwasów tłuszczowych i poliketydów, często spotyka się związki hybrydowe. Obecność oksazoli lub tiazoli często wskazuje, że związek jest syntetyzowany w ten sposób.
Peptony
Peptony pozyskiwane są z mleka zwierzęcego lub mięsa poddanego obróbce podczas proteolizy. Oprócz małych peptydów, powstały liofilizowany materiał zawiera tłuszcze, metale, sole, witaminy i wiele innych związków biologicznych. Peptony są stosowane w pożywkach do wzrostu bakterii i grzybów.
Fragmenty peptydów
Fragmenty peptydowe to fragmenty białek, które są używane do identyfikacji lub ilościowego określenia białka źródłowego. Często są to produkty degradacji enzymatycznej przeprowadzonej w laboratorium na kontrolowanej próbce, ale mogą to być również próbki kryminalistyczne lub paleontologiczne, które zostały zdegradowane przez czynniki naturalne.
Peptydy w biologii molekularnej
Peptydy zyskały na znaczeniu w dziedzinie biologii molekularnej z kilku powodów. Po pierwsze, peptydy umożliwiają tworzenie peptibody u zwierząt bez konieczności oczyszczania białka będącego przedmiotem zainteresowania. Sugeruje to syntezę peptydów antygenowych regionów białka będącego przedmiotem zainteresowania. Następnie zostaną użyte do wytworzenia przeciwciał przeciwko temu białku u królika lub myszy. Innym powodem jest to, że peptydy zaczęły odgrywać ważną rolę w spektrometrii mas, umożliwiając identyfikację białek będących przedmiotem zainteresowania na podstawie mas i sekwencji peptydów. W tym przypadku peptydy powstają najczęściej podczas obróbki żelowej po elektroforetycznym rozdziale białek. Peptydy zaczęto ostatnio stosować w badaniu struktury i funkcji białek. Na przykład syntetyczne peptydy można wykorzystać jako sondy, aby zobaczyć, gdzie zachodzi interakcja białko-peptyd. Peptydy hamujące są również wykorzystywane w badaniach klinicznych do badania wpływu peptydów na hamowanie białek nowotworowych i innych chorób. Na przykład jedna z najbardziej obiecujących metod obejmuje peptydy ukierunkowane na czynnik uwalniający hormon luteinizujący. Te specyficzne peptydy działają jako agoniści, co oznacza, że wiążą się z komórką, regulując receptory RLH. Proces hamowania receptorów komórkowych sugeruje, że peptydy mogą być przydatne w leczeniu raka prostaty. Jednak potrzeba więcej badań i eksperymentów, zanim właściwości przeciwnowotworowe peptydów będą mogły zostać uznane za ostateczne.
Rodziny peptydów
Rodziny peptydów wymienione w tej sekcji to peptydy rybosomalne, które generalnie wykazują aktywność hormonalną. Wszystkie te peptydy są syntetyzowane przez komórki jako dłuższe „propeptydy” lub „probiałka” i są skracane przed opuszczeniem komórki. Dostają się do krwioobiegu, gdzie pełnią swoje funkcje sygnalizacyjne.
Peptydy tachykininy
Substancja P
Kassinin
Neurokinina
Eledoisin
Neurokinina B
Wazoaktywne peptydy jelitowe
VIP (wazoaktywny peptyd jelitowy; PHM27)
PACAP peptyd aktywujący przysadkową cyklazę adenylanową
Peptyd PHI 27 (Peptyd Histydyna Izoleucyna 27)
GHRH 1-24 (somatoliberyna 1-24)
glukagon
sekretyna
Peptydy związane z polipeptydem trzustkowym
NPY (neuropeptyd Y)
PYY (peptyd YY)
APP (ptasi polipeptyd trzustkowy)
Polipeptyd trzustkowy PPY
Peptydy opioidowe
Peptydy proopiomelanokortyny (POMC).
Pentapeptydy enkefaliny
Peptydy prodynorfinowe
Peptydy kalcytoniny
kalcytonina
Inne peptydy
Peptyd natriuretyczny typu B (BNP) – wytwarzany w mięśniu sercowym i przydatny w diagnostyce medycznej
laktotripeptydy. Laktotripeptydy mogą obniżać ciśnienie krwi, chociaż dowody są mieszane.
Uwagi dotyczące terminologii
Długość:
Polipeptyd to jeden liniowy łańcuch wielu aminokwasów połączonych wiązaniami amidowymi.
Białko to jeden lub więcej polipeptydów (o długości ponad 50 aminokwasów).
Oligopeptyd składa się tylko z kilku aminokwasów (od dwóch do dwudziestu).
Ilość aminokwasów:
Monopeptyd zawiera jeden aminokwas.
Dipeptyd zawiera dwa aminokwasy.
Tripeptyd składa się z trzech aminokwasów.
Tetrapeptyd zawiera cztery aminokwasy.
Pentapeptyd ma pięć aminokwasów.
Heksapeptyd zawiera sześć aminokwasów.
Heptapeptyd składa się z siedmiu aminokwasów.
Oktapeptyd ma osiem aminokwasów (na przykład angiotensynę II).
Nonapeptyd ma dziewięć aminokwasów (np. oksytocynę).
Dekapeptyd ma dziesięć aminokwasów (na przykład hormon uwalniający gonadotropinę i angiotensynę I).
Undekapeptyd (lub monodekapeptyd) zawiera jedenaście aminokwasów, dodekapeptyd (lub didekapeptyd) zawiera dwanaście aminokwasów, tridekapeptyd zawiera trzynaście aminokwasów i tak dalej.
Ikozapeptyd ma dwadzieścia aminokwasów, trikontapeptyd ma trzydzieści aminokwasów, tetrakontapeptyd ma czterdzieści aminokwasów i tak dalej.
Funkcjonować:
Neuropeptyd jest peptydem, który jest aktywny w połączeniu z tkanką nerwową.
Lipopeptyd to peptyd, do którego przyłączony jest lipid, a pepducyny to lipopeptydy, które oddziałują z receptorem sprzężonym z białkiem G.
Hormon peptydowy, który jest peptydem, który działa jak hormon.
Proteoza to mieszanina peptydów otrzymywanych w wyniku hydrolizy białek. Termin jest nieco archaiczny.
Doping w sporcie
Termin „peptyd” jest błędnie lub niejasno używany w odniesieniu do nielegalnych środków pobudzających wydzielanie i hormonów peptydowych w dopingu sportowym: nielegalne peptydy pobudzające wydzielanie znajdują się na liście 2 (S2) substancji zabronionych Światowej Agencji Antydopingowej i dlatego ich stosowanie przez zawodowych sportowców jest zabronione, zarówno konkurencyjne, jak i konkurencyjne oraz niekonkurencyjne. Takie sekretagogi peptydowe znajdują się na liście substancji zabronionych WADA co najmniej od 2008 roku. Australijska Komisja ds. Przestępczości (błędnie używając terminu peptydy) zacytowała domniemane nadużywanie nielegalnych środków pobudzających wydzielanie peptydów stosowanych w australijskim sporcie, w tym peptydów stymulujących hormon wzrostu CJC-1295, GHRP-6 i GHSR (gen) heksareliny. Trwają kontrowersje dotyczące legalności stosowania sekretagogów peptydowych w sporcie.
Lista peptydów
| 2013/12/02 20:25 | Natalii | |
| 2013/11/27 00:15 | Paweł | |
| 2013/11/27 00:19 | Paweł | |
| 2013/11/27 00:21 | Paweł | |
| 2016/08/31 21:18 | ||
| 2015/03/28 00:18 | Jana | |
| 2014/03/29 01:56 | Natalii | |
| 2013/11/26 21:00 | Paweł | |
| 2015/06/06 17:45 | Jana | |
| 2013/11/26 20:49 | Paweł | |
| 2013/11/24 15:14 | ||
| 2015/03/26 21:10 | Natalii | |
