¿Qué son los péptidos? Tipos y clases de péptidos. Todo sobre péptidos y cosméticos antienvejecimiento con péptidos No se forman péptidos adicionales
Estos fragmentos están unidos por un enlace peptídico:
Esta conexión se llama dipéptido. En este caso, el dipéptido puede reaccionar con un aminoácido más, formando tripéptido:
fórmulas péptidos escriba de modo que el grupo amino libre esté a la izquierda y el grupo carboxilo libre esté a la derecha.
La estructura de los péptidos se escribe en forma abreviada (si hay muchos residuos de aminoácidos en el péptido). Por ejemplo, la vasopresina:
La misma estructura se puede escribir en forma abreviada:
Propiedades químicas de los péptidos.
La principal propiedad de los péptidos es su capacidad de hidrolizarse. Durante la hidrólisis, se produce la destrucción total o parcial de la cadena, después de lo cual se forman péptidos de estructura más corta. La hidrólisis completa ocurre con el calentamiento prolongado del péptido con ácido clorhídrico concentrado.
La hidrólisis puede ser ácida y alcalina, y también puede proceder bajo la acción de enzimas. En un ambiente ácido y alcalino, se forman sales de aminoácidos y el proceso enzimático procede selectivamente, porque. puede escindir fragmentos específicos de la cadena peptídica.
La importancia biológica de los péptidos.
Muchos péptidos exhiben su actividad biológica. El péptido más simple es el glutatión, que pertenece a la clase de hormonas. Se construye a partir de los residuos de glicina, cisteína y glutamina.
El cuerpo humano es un sistema complejo que consta de cien billones de células pequeñas. A su vez, estos "ladrillos" de nuestro cuerpo están hechos de moléculas de proteína. Este es el principal material de construcción del cuerpo, que también se denomina nanomáquina viviente.
péptidos
Las moléculas de proteína, que cada célula contiene cientos de millones, juegan varios roles en nuestro cuerpo. Algunos de ellos forman tejido muscular y óseo. Otros componen el cerebro. Del tercero, nuestra piel está literalmente tejida.
Sin embargo, una molécula de proteína aún no es el elemento más pequeño de nuestro cuerpo. Es una cadena, cuyos eslabones son aminoácidos. Las partes más pequeñas de una molécula de proteína son péptidos. Son elementos formados a partir de un pequeño número de aminoácidos (dos o más).
Distinguir entre oligopéptidos. Estos son elementos, cuya cadena se formó de una a dos docenas de aminoácidos. Cuando el número de enlaces llega a cincuenta, se produce la formación de la propia proteína. Los aminoácidos tienen un enlace especial entre sí, llamado péptido.
La proteína es un material de construcción indispensable no solo para el cuerpo humano. Sin ella, la formación de cualquier organismo vivo es imposible. Hace más de un siglo, los científicos desarrollaron un método único que permite la síntesis de proteínas en el laboratorio. Fue posible obtener este valioso elemento a partir de células extraídas de humanos, plantas y animales.
Clasificación de péptidos
¿Qué tipos de estas unidades de proteína más pequeñas existen? Asignar tal:
1. Hormonas peptídicas.
2. Neuropéptidos.
3. Hormonas inmunológicas.
4. Biorreguladores peptídicos.
Las hormonas peptídicas incluyen hormonas pituitarias e hipotalámicas, tiroideas y pancreáticas, prolactina y somatotropina, así como glucagón. Este grupo incluye hormonas estimulantes de metanocitos y adrenocorticotrópicas.
¿Qué se puede atribuir a los neuropéptidos? Hormonas, a las que se les confía el papel de reguladores de los procesos fisiológicos. Su producción se produce en los sistemas nerviosos periférico y central.
La función protectora es realizada por hormonas inmunológicas, y los biorreguladores peptídicos controlan el trabajo de cada célula de nuestro cuerpo.
El papel de los pequeños aminoácidos.
En primer lugar, consiste en construir nuestro cuerpo. Ya sabemos qué son los péptidos. Estos elementos, de hecho, representan el material del que están compuestos todos los organismos vivos. Si se observan fallas en su formación, entonces el cuerpo se desgasta y envejece más rápido. Una persona se vuelve incapaz de soportar los efectos negativos de los factores externos. Esto conduce a una variedad de patologías. Las fallas en la implementación de las funciones de control en las células amenazan con interrumpir el funcionamiento de los órganos y la pérdida de la salud.
¿Qué son los péptidos para nosotros? Estos son los elementos que evitan que tales problemas se desarrollen:
Patologías de los vasos sanguíneos y del corazón;
- enfermedades del tracto digestivo;
- obesidad;
- oncología;
- diabetes.
Los péptidos también ayudan a limpiar el cuerpo de las sales de metales pesados y los radionúclidos que han entrado en él.
Sistema de informacion
¿Qué son los péptidos para moléculas de proteína recién creadas? Estos son un tipo de sistemas de información que borran datos de la matriz de ADN. Es con la ayuda de los péptidos que toda la información genética se transfiere a las moléculas de proteína recién formadas.
Los científicos han descubierto el hecho de que los aminoácidos pequeños tienen una gradación de acuerdo con su propósito. Cada tejido y cada órgano tiene sus propios péptidos que no son similares a los demás. Pero al mismo tiempo, se ha demostrado científicamente la misma estructura de los elementos de una "especialización" en varios mamíferos. Esto hizo posible crear medicamentos basados en péptidos animales.
Efecto en el cuerpo
Los científicos han realizado numerosos estudios, como resultado de los cuales se estableció que el envejecimiento del cuerpo, así como la aparición de las enfermedades más graves en él, se produce debido a alteraciones en la síntesis de proteínas. Si los péptidos que necesita se introducen en el cuerpo, se inhibirá el proceso negativo. Comenzará la restauración de tejidos y células.
En las farmacias, puede comprar medicamentos que contienen péptidos. Las revisiones de expertos sobre estos fondos confirman que permiten acelerar el proceso de división celular. Al mismo tiempo, los viejos, que ya son difíciles de cumplir plenamente con sus funciones, serán reemplazados por otros nuevos, jóvenes y saludables. Esto, a su vez, ralentizará el proceso de envejecimiento de una persona y prolongará su vida.
El suministro adicional del cuerpo con péptidos le permitirá limpiarlo de toxinas y eliminar la deficiencia de componentes nutricionales. Tal técnica tendrá un excelente efecto terapéutico. Pero a diferencia de los medicamentos, los péptidos no eliminarán los síntomas de la enfermedad. Restaurarán la funcionalidad de las células y las devolverán a la normalidad.
Para los que hacen deporte
A partir del importante papel que juegan las pequeñas cadenas de aminoácidos en el cuerpo humano, queda claro qué son los péptidos para los atletas. Si antes se usaban preparados hormonales de esteroides, ahora ni un solo control antidopaje los echará de menos.
Las proteínas y los péptidos son simplemente necesarios para los atletas por las siguientes razones:
Activan el proceso de producción de hormonas naturales (testosterona, etc.);
- acelerar la regeneración muscular;
- señalar y restaurar de manera muy efectiva fallas en ciertos lugares del cuerpo.
La última acción que me gustaría señalar en particular. Es bien conocido el impacto negativo en el organismo de los fármacos que contienen hormonas convencionales. Los péptidos, a diferencia de ellos, tienen un efecto positivo en las células y órganos individuales. Sin embargo, su acción es selectiva.
Los péptidos, cuyo efecto es muy valorado en el culturismo, tienen un coste relativamente bajo. Están permitidos por la ley y están disponibles gratuitamente. Vale la pena señalar el hecho de que no quedan rastros en el cuerpo después de tomar péptidos. Esto le permitirá pasar con seguridad cualquier control de dopaje.
¿Qué son los péptidos en el culturismo? Estos son medicamentos que proporcionan lo siguiente:
Control del apetito.
- Calidad del sueño.
- La normalización del estado emocional.
- Aumento de la líbido.
- Fortalecimiento de la inmunidad.
¿Qué son los péptidos en los deportes? Esta es una herramienta que te permite mejorar la forma física del cuerpo. Cuando se toman, el cuerpo no se dañará, no aparecerán efectos secundarios.
Péptidos en cosmetología.
Para la curación y el rejuvenecimiento de la piel, se han agregado durante mucho tiempo proteínas como la queratina, el colágeno y la elastina a la composición de varias cremas y sueros. Pero los péptidos en cosmetología se usan relativamente recientemente. En recetas de cremas, sérums y otros productos destinados a la piel, este componente se utiliza desde hace unos treinta años.
Los péptidos reguladores tienen una influencia directa en la proporción del número de células en diferentes etapas de su maduración. Estas pequeñas cadenas de aminoácidos van directamente al núcleo de la célula. Al mismo tiempo, los péptidos "supervisan" y, si es necesario, regulan las etapas principales del programa genético. Por ejemplo:
Controlan la velocidad a la que se dividen las células madre;
- se entrega una base de ADN informativa, según la cual las células se mueven hacia la maduración;
- un cierto número de receptores y enzimas se mantienen a nivel celular.
¿Qué son los péptidos en cosmetología? Estas son sustancias que se necesitan para que las células se renueven más rápido y la piel se rejuvenezca.
Los péptidos pueden apoyar la actividad de todos los sistemas celulares al más alto nivel. Las revisiones de los expertos indican que cuando se usan cosméticos que contienen este valioso aminoácido, la piel se vuelve más protegida y resistente al suministro insuficiente de oxígeno. Además, comienza a resistir activamente el efecto que tienen sobre él las sustancias tóxicas, así como otros componentes que destruyen la epidermis.
Influencia positiva
¿Fue la primera vez que le aconsejaron comprar un producto cosmético que contiene péptidos? ¿Lo que es? Las opiniones de los clientes hablan de manera convincente a favor de dichos fondos. Reducen las arrugas ya aparecidas, tensan e hidratan la piel. Los cosméticos con péptidos mejoran la tez. Curan la piel y le dan la fuerza para luchar activamente contra los factores que causan el envejecimiento. Los péptidos fortalecen el contorno de la cara. Estos increíbles aminoácidos aumentan el tono general de la piel y hacen que las fibras de colágeno en sus capas sean elásticas.
El uso regular de productos que contienen péptidos normaliza todos los procesos de recuperación que tienen lugar en tejidos y órganos.
Mecanismo de acción
Los péptidos afectan la producción de genes del cuerpo que son responsables de la reproducción celular. Esta función de los aminoácidos de cadena corta incide directamente en la renovación de la piel. Los péptidos activan los procesos de autocuración al proporcionar a las células las señales apropiadas.
Los asombrosos aminoácidos transportan todos los ingredientes activos de los cosméticos a la piel. Y esto aumenta en gran medida la eficiencia de los fondos utilizados. Las moléculas peptídicas son tan diminutas que penetran fácilmente muy profundamente en la piel, donde llevan a cabo sus funciones estimulantes. Además, lo hacen de acuerdo con las características individuales de los tejidos y los biorritmos humanos.
Si hay una violación de la microcirculación sanguínea en las capas de la piel, los péptidos restaurarán las paredes de los vasos sanguíneos. Esto conducirá a un aumento del flujo sanguíneo y normalizará la nutrición celular. Gracias a esto, la tez mejorará, las arañas vasculares y las mallas disminuirán.
El uso de productos que contienen péptidos tiene un efecto positivo en el cabello. Estos aminoácidos fortalecen los folículos y promueven su desarrollo. Vale la pena señalar el hecho de que cuando se usan péptidos, no se forman anticuerpos en el cuerpo. Esto nos permite hablar del riesgo mínimo de reacciones alérgicas.
Aminoácidos para bajar de peso.
Los péptidos para bajar de peso son actualmente muy populares. ¿Qué son estos fondos? ¿Y cómo usarlos para formar una figura esbelta?
Las preparaciones que contienen péptidos para bajar de peso actúan a una velocidad lenta. Sin embargo, el proceso de deshacerse del exceso de peso es bastante seguro. Para que la figura cambie drásticamente, se necesitará un tratamiento prolongado durante varias semanas. En primer lugar, tomar el medicamento con péptidos debería acelerar el metabolismo en el cuerpo. Solo después de eso, su cuerpo comenzará a deshacerse de un kilogramo extra por semana. Este proceso se convertirá en una pérdida de peso estable y no en una situación estresante. Además, habrá una reestructuración general del trabajo de todos los sistemas en la dirección de la recuperación. En este caso, se puede ayudar un poco al cuerpo al incluir más alimentos vegetales, así como frutas y verduras, en la dieta.
Acción sobre el cuerpo
Los medios que contienen péptidos tienen un efecto complejo. Contribuyen a lo siguiente:
Quemar el exceso de grasa subcutánea;
- aceleración del metabolismo;
- normalización de los niveles de glucosa y colesterol en sangre;
- aumento de los costes energéticos.
Funciones de los aminoácidos
La composición de los medicamentos para bajar de peso incluye péptidos que realizan una variedad de trabajos en el cuerpo. Entonces, los medios para deshacerse de kilogramos innecesarios se crean sobre la base de tales componentes:
- endorfinas, que son responsables de nuestra inmunidad y buen humor. Estos péptidos eliminan parcialmente la sensación de hambre y conectan las capacidades de recursos del cuerpo para que funcionen.
- Glucagón- un péptido que regula directamente el metabolismo de grasas y carbohidratos.
- Leptina que ralentiza la producción del neuropéptido Y (hormona del hambre). Este aminoácido crea el efecto de saturación acelerada.
- fragmento de HGH 176-191. El papel de este péptido radica en la rápida utilización de los tejidos adiposos viejos y en la prevención de la formación de nuevos.
Ventajas del método
El uso de preparaciones hechas a base de péptidos no causó reacciones alérgicas durante todo el período de su uso. Además, este método para perder peso no solo alivia perfectamente la obesidad de una persona, sino que también reduce el riesgo de patologías vasculares y cardíacas, así como diabetes.
Los aminoácidos están conectados entre sí por un enlace peptídico covalente. Su formación se produce por el grupo a-amino (–NH 2) de un aminoácido y el grupo a-carboxilo (–COOH) de otro con la liberación de una molécula de agua.
Como resultado de la reacción de policondensación, es posible obtener compuestos compuestos por muchos residuos de aminoácidos: polipéptidos. Al escribir una fórmula para péptidos lineales con una secuencia conocida de residuos de aminoácidos, comienzan desde el extremo N-terminal (un grupo a-amino libre se encuentra al final del péptido), utilizando designaciones de aminoácidos abreviadas. Los nombres de los péptidos se componen de los nombres de los aminoácidos correspondientes con el sufijo - limo, a partir del resto N-terminal, se conserva el nombre del aminoácido C-terminal (que contiene un grupo a-carboxilo libre). Por ejemplo, arginil-alanil-glicina-glutamil-lisina.
Cada péptido contiene solo un a-amino- y
grupo a-carboxilo, que se encuentran en los residuos terminales de los aminoácidos. Estos grupos y los grupos R de algunos aminoácidos se pueden ionizar, por lo que los péptidos pueden transportar cargas y ser eléctricamente neutros (es decir, tener un punto isoeléctrico (IEP). Esta propiedad de los péptidos se utiliza para separarlos mediante cromatografía iónica y electroforesis. Al igual que otros compuestos, los péptidos pueden entrar en reacciones químicas determinadas por la presencia de grupos de aminoácidos -NH 2, -COOH y R. Una de las reacciones importantes para los péptidos es la reacción de hidrólisis. enlaces mediante soluciones peptídicas en ebullición en presencia de un ácido o álcali fuerte se utiliza para determinar su composición de aminoácidos y composición de proteínas.
La hidrólisis de los enlaces peptídicos también puede llevarse a cabo por la acción de ciertas enzimas que escinden los enlaces peptídicos de forma selectiva, con la formación de péptidos cortos. Por ejemplo, la tripsina hidroliza los enlaces formados por grupos carboxilo de lisina, arginina; grupos quimotripsina-carboxilo de fenilalanina, tirosina, triptófano. Dicho análisis selectivo es muy útil para determinar la secuencia de aminoácidos de proteínas y péptidos.
Además de los péptidos formados como resultado de la hidrólisis parcial de las moléculas de proteína, existen muchos péptidos que se encuentran en los organismos vivos como compuestos libres.
Muchos péptidos naturales difieren en su estructura de las proteínas; dichos péptidos se encuentran en todo tipo de organismos. Estructuralmente, los péptidos de naturaleza no proteica son muy diversos: difieren en tamaño, presencia de estructuras cíclicas, ramificación, presencia D- y
a-aminoácidos y, en algunos casos individuales, por la estructura única del enlace peptídico. Basándose en el principio de la relación entre estructura y función, las funciones biológicas de tales péptidos también son muy polifacéticas. Veamos algunos ejemplos interesantes.
Carnosina y Anserina. Estos dipéptidos se encuentran en los tejidos musculares de los vertebrados, incluidos los músculos humanos. Ambos contienen b-alanina, un isómero estructural de a-alanina.
Estos dipéptidos sirven para mantener un pH constante en las células musculares, es decir, actúan como amortiguadores, también participan en la contracción muscular, en los procesos de fosforilación oxidativa, es decir, en la formación de ATP.
glutatión(g-glutamilcisteinilglicina) es un tripéptido presente en todos los animales, plantas y microorganismos.
Una característica estructural distintiva del glutatión es que el ácido glutámico en la composición de este péptido representa un g-carboxilo (en lugar de un grupo a-carboxilo) para la formación de un enlace peptídico. Hay dos formas de glutatión, reducido (SH-glutatión) y oxidado (S-S-glutatión). La interconversión de una forma a otra es catalizada por la enzima glutatión reductasa.
Actualmente solo se conocen algunas de las funciones fisiológicas del glutatión:
1) participación en el transporte de aminoácidos a través de las membranas celulares;
2) mantener el estado reducido de hierro (Fe+2) en la hemoglobina;
3) es parte de la enzima glutatión peroxidasa, que protege a las células de los efectos dañinos del H 2 O 2.
4) participa en la desintoxicación de una serie de compuestos extraños a una célula viva (hidrocarburos alifáticos o aromáticos que contienen halógenos) los convierte en compuestos solubles en agua que son excretados del cuerpo por los riñones.
5) el glutatión reducido protege los grupos SH de la proteína de la oxidación, mientras que él mismo se oxida.
El glutatión también afecta las propiedades tecnológicas del grano y la harina. El glutatión reducido provoca la restauración y ruptura de los enlaces disulfuro en la molécula de proteína de gluten, es decir, la destruye. La masa hecha de tal harina tiene malas propiedades estructurales y mecánicas), se debilita, se esparce, no se puede obtener pan de calidad normal.) Hay mucho glutatión en levaduras viejas y gérmenes de cereales, que deben tenerse en cuenta en hornear El glutatión reducido es capaz de activar las proteinasas (enzimas que descomponen las proteínas) del grano y la harina, mientras que la proteólisis de las proteínas del gluten y el consiguiente adelgazamiento de la masa comienzan a desarrollarse intensamente. El glutatión contribuye a la acumulación de compuestos nitrogenados de peso molecular relativamente alto en la cerveza, lo que provoca la formación de turbidez en la cerveza y empeora sus propiedades de consumo.
Desde 1981 aprobado para su uso como edulcorante bajo en calorías para alimentos aspartamo (nombre comercial). El aspartamo es 200 veces más dulce que el azúcar y es un éster metílico de un dipéptido que consta de residuos de ácido aspártico y fenilalanina.
Los mamíferos (incluidos los humanos) producen péptidos con acción reguladora hormonal, y el rango de aplicación de su acción y efectividad en el cuerpo es muy diverso. Por ejemplo, la glándula pituitaria produce dos nonapéptidos cíclicos. La oxitocina estimula las contracciones uterinas en las hembras preñadas y la liberación de leche en las hembras lactantes. La vasopresina tiene un fuerte efecto antidiurético y está involucrada en el control de la presión arterial. La somatostatina, una de las hormonas del hipotálamo, inhibe la síntesis de la hormona del crecimiento humano en la glándula pituitaria, lo que provoca un retraso en el crecimiento y desarrollo del cuerpo.
en 1975 Se ha descubierto un grupo de péptidos que afectan a la transmisión de los impulsos nerviosos. También se denominan péptidos opiáceos porque su mecanismo de acción es similar al de la morfina y otros opioides. Están presentes en cantidades muy pequeñas tanto en vertebrados como en invertebrados. Estas sustancias tienen un fuerte efecto analgésico y también están involucradas en la regulación del estado de ánimo y el comportamiento.
Ardillas.
Los polipéptidos que contienen más de 51 aminoácidos son proteínas. Las proteínas forman parte de todas las células y tejidos de los organismos vivos. Alrededor del 50% de la materia seca de la célula es proteína.
Las proteínas se caracterizan por una determinada composición elemental. El análisis químico mostró la presencia en todas las proteínas de carbono (50-55 %), oxígeno (21-24 %), nitrógeno (15-18 %), hidrógeno (6-7 %), azufre (0,3-2,5 %). Fósforo, yodo, hierro, cobre y algunos otros macro y microelementos también se encontraron en la composición de proteínas individuales, en varias cantidades, a menudo muy pequeñas.
Las proteínas (proteínas, del griego protas - la primera, la más importante) son polímeros naturales de alto peso molecular, cuyas moléculas se construyen a partir de residuos de aminoácidos.
Lo sorprendente es que todas las proteínas en todos los organismos se construyen a partir del mismo conjunto de 20 aminoácidos, cada uno de los cuales no tiene actividad biológica. ¿Qué es entonces lo que le da a la proteína una actividad específica, una enzimática, otra hormonal, la tercera protectora, etc.?
La respuesta es bastante simple: las proteínas difieren entre sí en que cada una tiene su propia secuencia de aminoácidos característica.
Los aminoácidos son el alfabeto de la estructura de las proteínas; conectándolos en un orden diferente, puede obtener un número infinito de secuencias y, en consecuencia, un número infinito de proteínas diferentes que realizan diversas funciones biológicas.
1. Enzimático (catalítico). En los sistemas biológicos, casi todas las reacciones son catalizadas por proteínas específicas: enzimas. Actualmente, se han descubierto alrededor de 300 enzimas diferentes, cada una de las cuales sirve como catalizador para una reacción biológica específica. La síntesis y descomposición de sustancias, su regulación, la transferencia de grupos químicos y electrones de una sustancia a otra se lleva a cabo con la ayuda de enzimas.
2. Construcción, función estructural. Las proteínas forman la base del protoplasma de cualquier célula viva; en combinación con los lípidos, son el principal material estructural de todas las membranas celulares de todos los orgánulos.
3. Función motora. Cualquier forma de movimiento en la naturaleza viva (el trabajo de los músculos, el movimiento de los cilios y flagelos en los protozoos, el movimiento del protoplasma en una célula, etc.) es realizado por estructuras proteicas.
4. Función de transporte. La transferencia de varias moléculas, iones, se lleva a cabo por proteínas específicas. Por ejemplo, la proteína de la sangre, la hemoglobina, transporta oxígeno a los tejidos. La transferencia de ácidos grasos por todo el cuerpo se produce con la participación de otra proteína sanguínea, la albúmina.
5. Función reguladora. La regulación del metabolismo de carbohidratos, proteínas y lípidos se lleva a cabo con la ayuda de hormonas, que en su estructura pertenecen a proteínas (insulina) o péptidos (oxitocina, vasopresina, etc.).
6. Protector: esta función la realizan las inmunoglobulinas (anticuerpos). Tienen la capacidad de neutralizar bacterias, virus, proteínas extrañas que han ingresado al cuerpo desde el exterior. El proceso de coagulación de la sangre, que protege al cuerpo de su pérdida, se basa en la transformación de una proteína: el fibrinógeno. La queratina es la proteína protectora del cabello.
7. Proteínas fotorreceptoras: por ejemplo, la rodopsina implicada en los procesos visuales.
8. Las proteínas de reserva se utilizan como material de reserva para alimentar el embrión en desarrollo y el organismo recién nacido: estas son las proteínas de las semillas de leguminosas, albúmina, clara de huevo, caseína de leche. La ferretina es una proteína en los tejidos animales que almacena hierro. Las proteínas de reserva son los componentes más importantes de los alimentos vegetales y animales.
Hay muchas otras proteínas cuyas funciones son bastante inusuales. Por ejemplo, la monelina, una proteína aislada de una planta africana, tiene un sabor muy dulce. Se está estudiando como una sustancia no tóxica y no obesogénica para ser utilizada en alimentos en lugar del azúcar. El plasma sanguíneo de algunos peces antárticos contiene una proteína que tiene propiedades anticongelantes.
La tecnología de muchas industrias se basa en el procesamiento de proteínas, modificando sus propiedades; en la industria del cuero, en el aderezo de pieles, seda natural, elaboración de quesos, pan, etc.
ὀλίγος "pequeña"); para secuencias más largas se les llama polipéptidos(del griego. πολυ- "un monton de"); los polipéptidos pueden tener restos que no sean aminoácidos, como restos de hidratos de carbono, en la molécula. Las proteínas generalmente se denominan polipéptidos que contienen aproximadamente 50 residuos de aminoácidos con un peso molecular de más de 5000 (6000)-10000 daltons.Hasta la fecha, se conocen más de 1500 tipos de péptidos, se han determinado sus propiedades y se han desarrollado métodos de síntesis.
Moléculas pancreáticas de carácter polipeptídico.
- APLICACIÓN Polipéptido pancreático aviar
- es:HPP Polipéptido pancreático humano
Propiedades de los péptidos
Los péptidos se sintetizan constantemente en todos los organismos vivos para regular los procesos fisiológicos. Las propiedades de los péptidos dependen principalmente de su estructura primaria, la secuencia de aminoácidos, así como de la estructura de la molécula y su configuración en el espacio (estructura secundaria).
Clasificación de péptidos y estructura de la cadena peptídica.
Una molécula peptídica es una secuencia de aminoácidos: dos o más residuos de aminoácidos unidos entre sí por un enlace amida forman un péptido. El número de aminoácidos en un péptido puede variar mucho. Y según su número se distinguen:
- oligopéptidos: moléculas que contienen hasta diez residuos de aminoácidos; a veces su nombre menciona el número de aminoácidos incluidos en su composición, por ejemplo, dipéptido, tripéptido, pentapéptido, etc.;
- Los polipéptidos son moléculas que contienen más de diez aminoácidos.
Los compuestos que contienen más de cien residuos de aminoácidos se denominan comúnmente proteínas. Sin embargo, esta división es arbitraria; algunas moléculas, por ejemplo, la hormona glucagón, que contiene sólo veintinueve aminoácidos, se denominan hormonas proteicas. Según la composición cualitativa, distinguen:
- péptidos homoméricos: compuestos que consisten solo en residuos de aminoácidos;
- péptidos heteroméricos: sustancias que también incluyen componentes no proteicos.
Los péptidos también se dividen según la forma en que se unen los aminoácidos:
- homodéctico - péptidos, cuyos residuos de aminoácidos están conectados solo por enlaces peptídicos;
- péptidos heterodésicos: aquellos compuestos en los que, además de los enlaces peptídicos, también hay enlaces disulfuro, éter y tioéter.
Una cadena de átomos que se repiten se denomina columna vertebral peptídica: (-NH-CH-OC-). El sitio (-CH-) con un radical de aminoácido forma un compuesto (-NH-C(R1)H-OC-), llamado residuo de aminoácido. El residuo de aminoácido N-terminal tiene un grupo α-amino libre (-NH), mientras que el residuo de aminoácido C-terminal tiene un grupo α-carboxilo libre (OC-). Los péptidos difieren no solo en la composición de aminoácidos, sino también en la cantidad, así como en la ubicación y conexión de los residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica. Ejemplo: Pro-Ser-Pro-Ala-Gis e His-Ala-Pro-Ser-Pro A pesar de la misma composición cuantitativa y cualitativa, estos péptidos tienen propiedades completamente diferentes.
Enlace peptídico
Un enlace peptídico (amida) es un tipo de enlace químico que surge de la interacción del grupo α-amino de un aminoácido y el grupo α-carboxi de otro aminoácido. El enlace amida es muy fuerte y no se rompe espontáneamente en condiciones celulares normales (37°C, pH neutro). El enlace peptídico se destruye por la acción de enzimas proteolíticas especiales (proteasas, hidrolasas peptídicas) sobre él.
Sentido
Las hormonas peptídicas y los neuropéptidos, por ejemplo, regulan la mayoría de los procesos del cuerpo humano, incluso participando en los procesos de regeneración celular. Los péptidos de acción inmunológica protegen al cuerpo de las toxinas que han ingresado. Una cantidad adecuada de péptidos es necesaria para el buen funcionamiento de las células y tejidos. Sin embargo, con la edad y la patología se produce una deficiencia de péptidos que acelera significativamente el desgaste de los tejidos, lo que conduce al envejecimiento de todo el organismo. Hoy en día, se ha aprendido a resolver el problema de la deficiencia de péptidos en el cuerpo. El conjunto de péptidos de la célula se repone con péptidos cortos sintetizados en laboratorio.
Síntesis de péptidos
La formación de péptidos en el cuerpo se produce en unos pocos minutos, mientras que la síntesis química en un laboratorio es un proceso bastante largo que puede llevar varios días, y el desarrollo de una tecnología de síntesis lleva varios años. Sin embargo, a pesar de esto, existen argumentos de bastante peso a favor de realizar trabajos de síntesis de análogos de péptidos naturales. Primero, modificando químicamente los péptidos, es posible confirmar la hipótesis de la estructura primaria. Las secuencias de aminoácidos de algunas hormonas se han conocido precisamente a través de la síntesis de sus análogos en el laboratorio.
En segundo lugar, los péptidos sintéticos permiten estudiar con más detalle la relación entre la estructura de una secuencia de aminoácidos y su actividad. Para dilucidar la relación entre la estructura específica del péptido y su actividad biológica, se llevó a cabo una gran cantidad de trabajo en la síntesis de más de mil análogos. Como resultado, fue posible descubrir que el reemplazo de un solo aminoácido en la estructura del péptido puede aumentar varias veces su actividad biológica o cambiar su dirección. Un cambio en la longitud de la secuencia de aminoácidos ayuda a determinar la ubicación de los centros activos del péptido y el sitio de interacción del receptor.
En tercer lugar, debido a la modificación de la secuencia de aminoácidos original, se hizo posible obtener preparaciones farmacológicas. La creación de análogos de péptidos naturales permite identificar configuraciones de moléculas más "eficaces" que mejoran el efecto biológico o lo prolongan.
En cuarto lugar, la síntesis química de péptidos es económicamente viable. La mayoría de los medicamentos terapéuticos costarían diez veces más si estuvieran hechos de un producto natural.
A menudo, los péptidos activos se encuentran en la naturaleza solo en cantidades de nanogramos. Además, los métodos de purificación y aislamiento de péptidos de fuentes naturales no pueden separar completamente la secuencia de aminoácidos deseada de los péptidos de acción opuesta u otra. Y en el caso de péptidos específicos sintetizados por el cuerpo humano, solo se pueden obtener mediante síntesis en el laboratorio.
péptidos biológicamente activos
Los péptidos, que tienen una alta actividad fisiológica, regulan varios procesos biológicos. Según la acción biorreguladora, los péptidos se suelen dividir en varios grupos:
- compuestos con actividad hormonal (glucagón, oxitocina, vasopresina, etc.);
- sustancias que regulan los procesos digestivos (gastrina, péptido inhibidor gástrico, etc.);
- péptidos que regulan el apetito (endorfinas, neuropéptido-Y, leptina, etc.);
- compuestos con efecto analgésico (péptidos opioides );
- sustancias orgánicas que regulan la actividad nerviosa superior, los procesos bioquímicos asociados con los mecanismos de la memoria, el aprendizaje, la aparición de sentimientos de miedo, rabia, etc.;
- péptidos que regulan la presión arterial y el tono vascular (angiotensina II, bradicinina, etc.).
- péptidos que tienen propiedades antitumorales y antiinflamatorias (Lunasin)
Sin embargo, esta división es condicional, ya que la acción de muchos péptidos no se limita a ninguna dirección. Por ejemplo, la vasopresina, además de la acción vasoconstrictora y antidiurética, mejora la memoria.
hormonas peptídicas
Las hormonas peptídicas son la clase más numerosa y diversa de compuestos hormonales, que son sustancias biológicamente activas. Su formación ocurre en células especializadas de los órganos glandulares, luego de lo cual los compuestos activos ingresan al sistema circulatorio para su transporte a los órganos diana. Al alcanzar el objetivo, las hormonas afectan específicamente a ciertas células, interactuando con los biorreguladores peptídicos correspondientes.
Sobre la base de la tecnología desarrollada por científicos de San Petersburgo, se aislaron péptidos con acción específica de tejido de órganos y tejidos animales, capaces de restaurar el metabolismo al nivel óptimo en las células de los tejidos de los que se aislaron. Una diferencia importante entre estos péptidos es su acción reguladora: cuando se suprime la función de la célula, la estimulan, y cuando aumenta la función, la reducen a un nivel normal. Esto hizo posible crear una nueva clase de medicamentos: biorreguladores de péptidos.
El primero de ellos, el inmunomodulador thymalin, lleva más de 28 años en el mercado farmacéutico y se utiliza para restablecer la función del sistema inmunitario en enfermedades de diversos orígenes, incluido el cáncer. Le siguieron epitalamina (un biorregulador del sistema neuroendocrino), samprost (un fármaco para el tratamiento de enfermedades de la glándula prostática), cortexina (un fármaco para el tratamiento de una amplia gama de enfermedades neurológicas), retinalamina (un fármaco para el tratamiento de enfermedades degenerativas-distróficas de la retina). Durante 25 años de uso generalizado de biorreguladores peptídicos, más de 15 millones de personas los han recibido. Al mismo tiempo, no hubo contraindicaciones para su uso y efectos secundarios.
Ahora se ha descubierto que la timalina y similares están contraindicados en enfermedades autoinmunes, ya que la timalina estimula, entre otras cosas, el área de la inmunidad sobreexcitada. Aparentemente, la timalina carece por completo de la función supresora, que es extremadamente importante en la lucha contra las enfermedades autoinmunes.
Los péptidos (del griego πεπτός, "digestible", derivado de πέσσειν, "digerir") son cadenas cortas de monómeros de aminoácidos que se producen de forma natural unidas por enlaces peptídicos (amida). Los enlaces químicos covalentes se forman cuando el grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino de otro aminoácido. Los péptidos más cortos son dipéptidos que consisten en 2 aminoácidos conectados por un solo enlace peptídico. Les siguen los tripéptidos, tetrapéptidos, etc. Un polipéptido es una cadena peptídica larga, continua y no ramificada. Por lo tanto, los péptidos se incluyen en las amplias clases químicas de oligómeros y polímeros biológicos, junto con los ácidos nucleicos, oligosacáridos y polisacáridos, etc.
Los péptidos difieren de las proteínas en tamaño y, como guía arbitraria, se puede considerar que contienen aproximadamente 50 o menos aminoácidos. Las proteínas están compuestas por uno o más polipéptidos dispuestos en una vía biológicamente funcional, a menudo asociados con ligandos como coenzimas y cofactores, o con otra proteína u otra macromolécula (ADN, ARN, etc.), o con formaciones macromoleculares complejas. Al final, mientras que los aspectos de los métodos de laboratorio aplicados a péptidos versus polipéptidos y proteínas difieren (por ejemplo, detalles específicos de electroforesis, cromatografía, etc.), los límites de tamaño que distinguen a los péptidos de los polipéptidos y las proteínas no son absolutos. : Péptidos largos como beta-amiloide se llaman proteínas, mientras que las proteínas más pequeñas como la insulina se consideran péptidos. Los aminoácidos que se han incorporado a los péptidos se denominan "residuos" debido a la liberación de un ion de hidrógeno desde el terminal amino o un ion hidroxilo del terminal carboxilo, o ambos, ya que se libera una molécula de agua tras la formación de cada uno. enlace amida. Todos los péptidos, con la excepción de los péptidos cíclicos, tienen un residuo N-terminal y C-terminal al final del péptido.
Clases de péptidos
Los péptidos se dividen en varias clases, dependiendo de cómo se producen:
Péptidos de leche
Dos péptidos naturales de la leche se forman a partir de la caseína de la proteína de la leche cuando las enzimas digestivas la descomponen; también pueden formarse a partir de proteinasas producidas por lactobacilos durante la fermentación de la leche.
Péptidos ribosómicos
Los péptidos ribosómicos se sintetizan por traducción de ARNm. A menudo se someten a proteólisis para formar la forma madura. Por lo general, funcionan en organismos superiores como hormonas y moléculas de señalización. Algunos organismos producen péptidos como antibióticos, como las microcinas. Dado que se traducen, los residuos de aminoácidos involucrados se limitan a los utilizados por el ribosoma. Sin embargo, estos péptidos a menudo tienen modificaciones postraduccionales tales como fosforilación, hidroxilación, sulfonación, palmitoilación, glicosilación y formación de disulfuro. En general, son lineales, aunque se han observado estructuras en forma de bucle. También se observan manipulaciones más exóticas, como la racemización de L-aminoácidos a D-aminoácidos en el veneno de ornitorrinco.
Péptidos no ribosómicos
Los péptidos no ribosómicos son ensamblados por enzimas que son específicas de cada péptido, no por el ribosoma. El péptido no ribosómico más común es el glutatión, que es una parte integral de la defensa antioxidante de la mayoría de los organismos aeróbicos. Otros péptidos no ribosómicos son más abundantes en organismos unicelulares, plantas y hongos y son sintetizados por complejos enzimáticos modulares llamados péptidosintetasas no ribosómicos. Estos complejos a menudo se organizan de manera similar y pueden contener muchos módulos diferentes para realizar una variedad de manipulaciones químicas en el producto que se está desarrollando. Estos péptidos son a menudo cíclicos y pueden tener estructuras cíclicas muy complejas, aunque son comunes los péptidos lineales no ribosómicos. Dado que el sistema está estrechamente relacionado con las máquinas para crear ácidos grasos y policétidos, a menudo se encuentran compuestos híbridos. La presencia de oxazoles o tiazoles a menudo indica que el compuesto se sintetiza de esta manera.
Peptonas
Las peptonas se obtienen a partir de leche o carne animal procesada durante la proteólisis. Además de los péptidos pequeños, el material liofilizado resultante incluye grasas, metales, sales, vitaminas y muchos otros compuestos biológicos. Las peptonas se utilizan en medios nutritivos para el cultivo de bacterias y hongos.
Fragmentos de péptidos
Los fragmentos de péptidos son fragmentos de proteínas que se utilizan para identificar o cuantificar una proteína fuente. A menudo son los productos de la degradación enzimática realizada en un laboratorio sobre una muestra controlada, pero también pueden ser especímenes forenses o paleontológicos que han sido degradados por agentes naturales.
Péptidos en biología molecular
Los péptidos han ganado protagonismo en el campo de la biología molecular por varias razones. En primer lugar, los péptidos permiten la creación de pepticuerpos en animales sin necesidad de purificar la proteína de interés. Esto sugiere la síntesis de péptidos antigénicos de las regiones de la proteína de interés. Luego se utilizarán para generar anticuerpos contra esta proteína en un conejo o un ratón. Otra razón es que los péptidos han llegado a desempeñar un papel importante en la espectrometría de masas, lo que permite la identificación de proteínas de interés en función de las masas y la secuencia de los péptidos. En este caso, los péptidos se generan con mayor frecuencia durante el procesamiento en gel después de la separación electroforética de proteínas. Los péptidos han comenzado recientemente a utilizarse en el estudio de la estructura y función de las proteínas. Por ejemplo, los péptidos sintéticos se pueden usar como sondas para ver dónde ocurre la interacción proteína-péptido. Los péptidos inhibidores también se utilizan en estudios clínicos para estudiar el efecto de los péptidos en la inhibición de proteínas cancerosas y otras enfermedades. Por ejemplo, uno de los métodos más prometedores involucra péptidos que se dirigen al factor liberador de la hormona luteinizante. Estos péptidos específicos actúan como agonistas, lo que significa que se unen a la célula para regular los receptores RLH. El proceso de inhibición de los receptores celulares sugiere que los péptidos pueden ser útiles en el tratamiento del cáncer de próstata. Sin embargo, se necesita más investigación y experimentación antes de que las propiedades anticancerígenas de los péptidos puedan considerarse definitivas.
Familias de péptidos
Las familias de péptidos mencionadas en esta sección son péptidos ribosómicos que generalmente tienen actividad hormonal. Todos estos péptidos son sintetizados por las células como "propéptidos" o "proproteínas" más largos y se acortan antes de salir de la célula. Entran en el torrente sanguíneo, donde realizan sus funciones de señalización.
Péptidos de taquiquinina
Sustancia P
Kassinín
neuroquinina
Eledoisín
Neuroquinina B
Péptidos intestinales vasoactivos
VIP (péptido intestinal vasoactivo; PHM27)
Péptido activador de adenilato ciclasa pituitaria PACAP
Péptido PHI 27 (Péptido Histidina Isoleucina 27)
GHRH 1-24 (somatoliberina 1-24)
Glucagón
secretina
Péptidos relacionados con polipéptidos pancreáticos
NPY (neuropéptido Y)
PYY (péptido YY)
APP (polipéptido pancreático aviar)
Polipéptido pancreático PPY
Péptidos opioides
Péptidos de pro-opiomelanocortina (POMC)
Pentapéptidos de encefalina
Péptidos de prodinorfina
Péptidos de calcitonina
calcitonina
Otros péptidos
Péptido natriurético tipo B (BNP): producido en el miocardio y útil en el diagnóstico médico
Lactotripéptidos. Los lactotripéptidos pueden disminuir la presión arterial, aunque la evidencia es mixta.
Notas sobre la terminología
Longitud:
Un polipéptido es una cadena lineal de muchos aminoácidos unidos por enlaces amida.
Una proteína es uno o más polipéptidos (más de 50 aminoácidos de longitud).
Un oligopéptido consta de solo unos pocos aminoácidos (de dos a veinte).
Cantidad de aminoácidos:
Un monopéptido contiene un aminoácido.
Un dipéptido contiene dos aminoácidos.
Un tripéptido consta de tres aminoácidos.
El tetrapéptido contiene cuatro aminoácidos.
El pentapéptido tiene cinco aminoácidos.
El hexapéptido contiene seis aminoácidos.
El heptapéptido consta de siete aminoácidos.
Octapéptido tiene ocho aminoácidos (por ejemplo, angiotensina II).
El nonapéptido tiene nueve aminoácidos (p. ej., oxitocina).
Un decapéptido tiene diez aminoácidos (por ejemplo, hormona liberadora de gonadotropina y angiotensina I).
Un undecapéptido (o monodecapéptido) contiene once aminoácidos, un dodecapéptido (o didecapéptido) contiene doce aminoácidos, un tridecapéptido contiene trece aminoácidos, y así sucesivamente.
El icosapéptido tiene veinte aminoácidos, el tricontapéptido tiene treinta aminoácidos, el tetracontapéptido tiene cuarenta aminoácidos, y así sucesivamente.
Función:
Un neuropéptido es un péptido que es activo en combinación con el tejido nervioso.
Un lipopéptido es un péptido que tiene un lípido unido a él, y las pepducinas son lipopéptidos que interactúan con un receptor acoplado a proteína G.
Una hormona peptídica, que es un péptido que actúa como una hormona.
La proteosa es una mezcla de péptidos obtenidos a partir de la hidrólisis de proteínas. El término es algo arcaico.
dopaje en el deporte
El término "péptido" se usa de forma incorrecta o vaga para referirse a los secretagogos ilegales y las hormonas peptídicas en el dopaje deportivo: los péptidos secretagogos ilegales se encuentran en la Lista 2 (S2) de Sustancias Prohibidas de la Agencia Mundial Antidopaje y, por lo tanto, su uso está prohibido para los atletas profesionales. tanto competitivos como competitivos y no competitivos. Dichos secretagogos de péptidos han estado en la lista de sustancias prohibidas de la AMA desde al menos 2008. La Comisión Australiana del Crimen (utilizando incorrectamente el término péptidos) ha citado el supuesto abuso de secretagogos de péptidos ilegales utilizados en el deporte australiano, incluidos los péptidos estimulantes de la hormona del crecimiento CJC-1295, GHRP-6 y GHSR (gen) hexarelina. Existe una controversia en curso con respecto a la legalidad del uso de secretagogos peptídicos en los deportes.
Lista de péptidos
| 2013/12/02 20:25 | natalia | |
| 2013/11/27 00:15 | pavel | |
| 2013/11/27 00:19 | pavel | |
| 2013/11/27 00:21 | pavel | |
| 2016/08/31 21:18 | ||
| 2015/03/28 00:18 | yana | |
| 2014/03/29 01:56 | natalia | |
| 2013/11/26 21:00 | pavel | |
| 2015/06/06 17:45 | yana | |
| 2013/11/26 20:49 | pavel | |
| 2013/11/24 15:14 | ||
| 2015/03/26 21:10 | natalia | |
