Was sind Peptide? Typen und Arten von Peptiden. Alles über Peptide und Anti-Aging-Kosmetik mit Peptiden Zusätzliche Peptide werden nicht gebildet
Diese Fragmente sind durch eine Peptidbindung verbunden:
Diese Verbindung wird aufgerufen Dipeptid. In diesem Fall kann das Dipeptid mit einer weiteren Aminosäure reagieren und sich bilden Tripeptid:
Formeln Peptide Schreibe so, dass die freie Aminogruppe links und die freie Carboxylgruppe rechts ist.
Die Struktur der Peptide wird in abgekürzter Form geschrieben (wenn das Peptid viele Aminosäurereste enthält). Zum Beispiel Vasopressin:
Die gleiche Struktur kann in abgekürzter Form geschrieben werden:
Chemische Eigenschaften von Peptiden.
Die Haupteigenschaft von Peptiden ist ihre Fähigkeit zur Hydrolyse. Während der Hydrolyse erfolgt eine vollständige oder teilweise Zerstörung der Kette, wonach Peptide mit kürzerer Struktur gebildet werden. Eine vollständige Hydrolyse tritt bei längerem Erhitzen des Peptids mit konzentrierter Salzsäure auf.
Die Hydrolyse kann sauer und alkalisch sein und auch unter Einwirkung von Enzymen ablaufen. In einer sauren und alkalischen Umgebung werden Aminosäuresalze gebildet und der enzymatische Prozess verläuft selektiv, weil. Sie können bestimmte Fragmente der Peptidkette spalten.
Die biologische Bedeutung von Peptiden.
Viele Peptide zeigen ihre biologische Aktivität. Das einfachste Peptid ist Glutathion, das zur Klasse der Hormone gehört. Es wird aus den Resten von Glycin, Cystein und Glutamin aufgebaut
Der menschliche Körper ist ein komplexes System, das aus hundert Billionen kleinen Zellen besteht. Diese „Bausteine“ unseres Körpers bestehen wiederum aus Eiweißmolekülen. Dies ist der Hauptbaustoff des Körpers, der auch als lebende Nanomaschine bezeichnet wird.
Peptide
Proteinmoleküle, die jede Zelle zu Hunderten Millionen enthält, spielen in unserem Körper verschiedene Rollen. Einige von ihnen bilden Muskel- und Knochengewebe. Andere bilden das Gehirn. Von der dritten ist unsere Haut buchstäblich gewebt.
Ein Proteinmolekül ist jedoch noch nicht das kleinste Element unseres Körpers. Es ist eine Kette, deren Glieder Aminosäuren sind. Kleinere Teile eines Proteinmoleküls sind Peptide. Sie sind Elemente, die aus einer kleinen Anzahl von Aminosäuren (zwei oder mehr) gebildet werden.
Zwischen Oligopeptiden unterscheiden. Dies sind Elemente, deren Kette aus ein bis zwei Dutzend Aminosäuren gebildet wurde. Wenn die Anzahl der Verknüpfungen fünfzig erreicht, erfolgt die Bildung des Proteins selbst. Aminosäuren haben eine besondere Bindung zueinander, die Peptid genannt wird.
Eiweiß ist nicht nur für den menschlichen Körper ein unverzichtbarer Baustoff. Ohne sie ist die Bildung eines lebenden Organismus unmöglich. Vor mehr als einem Jahrhundert entwickelten Wissenschaftler eine einzigartige Methode, die eine Proteinsynthese im Labor ermöglicht. Dieses wertvolle Element konnte aus Zellen gewonnen werden, die Menschen, Pflanzen und Tieren entnommen wurden.
Peptidklassifizierung
Welche Arten dieser kleinsten Proteineinheiten gibt es? So zuweisen:
1. Peptidhormone.
2. Neuropeptide.
3. Immunologische Hormone.
4. Peptid-Bioregulatoren.
Peptidhormone umfassen Hypophysen- und Hypothalamus-, Schilddrüsen- und Pankreashormone, Prolaktin und Somatotropin sowie Glucagon. Diese Gruppe umfasst Methanozyten-stimulierende und adrenocorticotrope Hormone.
Was kann Neuropeptiden zugeschrieben werden? Hormone, die mit der Rolle von Regulatoren physiologischer Prozesse betraut sind. Ihre Produktion erfolgt im peripheren und zentralen Nervensystem.
Die Schutzfunktion übernehmen immunologische Hormone und Peptid-Bioregulatoren steuern die Arbeit jeder Zelle unseres Körpers.
Die Rolle kleiner Aminosäuren
Zuallererst besteht es darin, unseren Körper aufzubauen. Wir wissen bereits, was Peptide sind. Diese Elemente stellen tatsächlich das Material dar, aus dem alle lebenden Organismen bestehen. Wenn bei ihrer Entstehung Fehler beobachtet werden, nutzt sich der Körper ab und altert schneller. Eine Person wird unfähig, den negativen Auswirkungen äußerer Faktoren standzuhalten. Dies führt zu einer Vielzahl von Pathologien. Fehler bei der Umsetzung von Kontrollfunktionen in Zellen drohen mit Funktionsstörungen von Organen und Gesundheitsschäden.
Was sind Peptide für uns? Dies sind die Elemente, die verhindern, dass sich solche Probleme entwickeln:
Pathologien der Blutgefäße und des Herzens;
- Erkrankungen des Verdauungstraktes;
- Fettleibigkeit;
- Onkologie;
- Diabetes.
Peptide helfen auch, den Körper von Schwermetallsalzen und Radionukliden zu reinigen, die in ihn eingedrungen sind.
Informationssystem
Was sind Peptide für neu geschaffene Proteinmoleküle? Dies sind eine Art Informationssysteme, die Daten aus der DNA-Matrix abschreiben. Mit Hilfe von Peptiden werden alle genetischen Informationen auf neu gebildete Proteinmoleküle übertragen.
Wissenschaftler haben herausgefunden, dass kleine Aminosäuren je nach Zweck eine Abstufung haben. Jedes Gewebe und jedes Organ hat seine eigenen Peptide, die anderen nicht ähnlich sind. Gleichzeitig wurde jedoch die gleiche Struktur der Elemente einer "Spezialisierung" bei verschiedenen Säugetieren wissenschaftlich nachgewiesen. Dadurch war es möglich, Medikamente auf Basis tierischer Peptide herzustellen.
Wirkung auf den Körper
Wissenschaftler haben zahlreiche Studien durchgeführt, bei denen festgestellt wurde, dass die Alterung des Körpers sowie das Auftreten der schwersten Krankheiten darin auf Störungen der Proteinsynthese zurückzuführen sind. Wenn die benötigten Peptide in den Körper eingeführt werden, wird der negative Prozess gehemmt. Die Wiederherstellung von Geweben und Zellen wird beginnen.
In Apotheken können Sie Medikamente kaufen, die Peptide enthalten. Bewertungen von Experten zu diesen Mitteln bestätigen, dass sie es ermöglichen, den Prozess der Zellteilung zu beschleunigen. Gleichzeitig werden die alten, die ihre Funktionen ohnehin nur schwer voll erfüllen können, durch neue, junge und gesunde ersetzt. Dies wiederum verlangsamt den Alterungsprozess eines Menschen und verlängert sein Leben.
Durch die zusätzliche Versorgung des Körpers mit Peptiden können Sie ihn von Giftstoffen reinigen und den Mangel an Nährstoffkomponenten beseitigen. Eine solche Technik wird eine ausgezeichnete therapeutische Wirkung haben. Aber im Gegensatz zu Medikamenten werden Peptide die Symptome der Krankheit nicht beseitigen. Sie werden die Funktionalität der Zellen wiederherstellen und sie wieder normalisieren.
Für diejenigen, die Sport treiben
Aus der wichtigen Rolle, die kleine Ketten von Aminosäuren im menschlichen Körper spielen, wird deutlich, was Peptide für Sportler sind. Wurden früher hormonelle Steroidpräparate eingesetzt, so wird sie nun keine einzige Dopingkontrolle mehr missen.
Proteine und Peptide sind für Sportler aus folgenden Gründen einfach notwendig:
Sie aktivieren den Prozess der Produktion natürlicher Hormone (Testosteron usw.);
- Beschleunigung der Muskelregeneration;
- Fehler an bestimmten Stellen des Körpers aufzeigen und sehr effektiv wiederherstellen.
Die letzte Aktion möchte ich besonders hervorheben. Die negativen Auswirkungen von Medikamenten, die herkömmliche Hormone enthalten, auf den Körper sind bekannt. Peptide hingegen wirken sich positiv auf einzelne Zellen und Organe aus. Ihre Wirkung ist jedoch selektiv.
Peptide, deren Wirkung im Bodybuilding hoch geschätzt wird, haben relativ geringe Kosten. Sie sind gesetzlich erlaubt und frei verfügbar. Es ist erwähnenswert, dass nach der Einnahme von Peptiden keine Spuren im Körper verbleiben. Dadurch können Sie jede Dopingkontrolle sicher bestehen.
Was sind Peptide im Bodybuilding? Dies sind Medikamente, die Folgendes bieten:
Appetitkontrolle.
- Schlafqualität.
- Den emotionalen Zustand wieder normalisieren.
- Erhöhte Libido.
- Stärkung der Immunität.
Was sind Peptide im Sport? Dies ist ein Werkzeug, mit dem Sie die körperliche Form des Körpers verbessern können. Wenn sie eingenommen werden, wird der Körper nicht geschädigt, es treten keine Nebenwirkungen auf.
Peptide in der Kosmetik
Zur Heilung und Verjüngung der Haut werden der Zusammensetzung verschiedener Cremes und Seren seit langem Proteine wie Keratin, Kollagen und Elastin zugesetzt. Peptide in der Kosmetik werden jedoch erst seit relativ kurzer Zeit verwendet. In Rezepturen für Cremes, Seren und andere Produkte für die Haut wird diese Komponente seit etwa dreißig Jahren verwendet.
Regulatorische Peptide haben einen direkten Einfluss auf das Verhältnis der Zellzahl in verschiedenen Stadien ihrer Reifung. Diese kleinen Ketten von Aminosäuren gehen direkt zum Zellkern. Gleichzeitig „überwachen“ Peptide und regulieren bei Bedarf die Hauptstadien des genetischen Programms. Zum Beispiel:
Sie kontrollieren die Geschwindigkeit, mit der sich Stammzellen teilen;
- eine informative DNA-Basis geliefert wird, nach der sich die Zellen in Richtung Reifung bewegen;
- Auf zellulärer Ebene wird eine bestimmte Anzahl von Rezeptoren und Enzymen aufrechterhalten.
Was sind Peptide in der Kosmetik? Das sind Substanzen, die benötigt werden, damit sich die Zellen schneller erneuern und sich die Haut verjüngt.
Peptide können die Aktivität aller zellulären Systeme auf höchstem Niveau unterstützen. Bewertungen von Experten weisen darauf hin, dass die Haut durch die Verwendung von Kosmetika, die diese wertvolle Aminosäure enthalten, geschützter und widerstandsfähiger gegen unzureichende Sauerstoffversorgung wird. Darüber hinaus beginnt es, sich aktiv der Wirkung zu widersetzen, die toxische Substanzen auf es haben, sowie andere Komponenten, die die Epidermis zerstören.
Positiver Einfluss
Wurde Ihnen zum ersten Mal geraten, ein kosmetisches Produkt zu kaufen, das Peptide enthält? Was ist das? Kundenrezensionen sprechen überzeugend für solche Fonds. Sie reduzieren bereits entstandene Falten, straffen und befeuchten die Haut. Kosmetik mit Peptiden verbessert den Teint. Sie heilen die Haut und geben ihr die Kraft, die Faktoren der Hautalterung aktiv zu bekämpfen. Peptide stärken die Gesichtskontur. Diese erstaunlichen Aminosäuren erhöhen den Gesamttonus der Haut und machen die Kollagenfasern in ihren Schichten elastisch.
Die regelmäßige Anwendung von Produkten, die Peptide enthalten, normalisiert alle Wiederherstellungsprozesse, die in Geweben und Organen stattfinden.
Wirkmechanismus
Peptide beeinflussen die körpereigene Produktion von Genen, die für die Zellreproduktion verantwortlich sind. Diese Funktion der kurzkettigen Aminosäuren wirkt sich direkt auf die Hauterneuerung aus. Peptide schalten die Selbstheilungsprozesse ein, indem sie Zellen mit entsprechenden Signalen versorgen.
Erstaunliche Aminosäuren transportieren alle Wirkstoffe aus der Kosmetik in die Haut. Und dies erhöht die Effizienz der eingesetzten Mittel erheblich. Peptidmoleküle sind so winzig, dass sie leicht sehr tief in die Haut eindringen können, wo sie ihre stimulierende Funktion ausüben. Darüber hinaus tun sie dies in Übereinstimmung mit den individuellen Eigenschaften von Geweben und menschlichen Biorhythmen.
Wenn die Mikrozirkulation des Blutes in den Hautschichten verletzt wird, stellen die Peptide die Wände der Blutgefäße wieder her. Dies führt zu einer erhöhten Durchblutung und normalisiert die Zellernährung. Dadurch verbessert sich der Teint, Besenreiser und Maschen nehmen ab.
Die Verwendung von Produkten mit Peptiden wirkt sich positiv auf das Haar aus. Diese Aminosäuren stärken die Follikel und fördern ihre Entwicklung. Es ist erwähnenswert, dass bei der Verwendung von Peptiden keine Antikörper im Körper gebildet werden. Dies ermöglicht es uns, über das minimale Risiko allergischer Reaktionen zu sprechen.
Aminosäuren zum Abnehmen
Peptide zur Gewichtsabnahme sind derzeit sehr beliebt. Was sind das für Fonds? Und wie kann man sie verwenden, um eine schlanke Figur zu formen?
Präparate, die Peptide zur Gewichtsreduktion enthalten, wirken langsam. Der Prozess, Übergewicht loszuwerden, ist jedoch ziemlich sicher. Damit sich die Zahl dramatisch ändert, ist eine mehrwöchige Behandlung erforderlich. Zunächst einmal sollte die Einnahme des Medikaments mit Peptiden den Stoffwechsel im Körper beschleunigen. Erst danach beginnt Ihr Körper, ein zusätzliches Kilogramm pro Woche loszuwerden. Dieser Prozess wird zu einem stabilen Gewichtsverlust und nicht zu einer Stresssituation. Darüber hinaus wird es eine allgemeine Umstrukturierung der Arbeit aller Systeme in Richtung Erholung geben. In diesem Fall kann dem Körper ein wenig geholfen werden, indem mehr pflanzliche Lebensmittel sowie Obst und Gemüse in die Ernährung aufgenommen werden.
Wirkung auf den Körper
Mittel, die Peptide enthalten, haben eine komplexe Wirkung. Sie tragen zu Folgendem bei:
Brennen von überschüssigem subkutanem Fett;
- Beschleunigung des Stoffwechsels;
- Normalisierung des Blutzucker- und Cholesterinspiegels;
- Erhöhung der Energiekosten.
Funktionen von Aminosäuren
Die Zusammensetzung von Medikamenten zur Gewichtsreduktion umfasst Peptide, die eine Vielzahl von Aufgaben im Körper erfüllen. Auf der Grundlage solcher Komponenten werden also Mittel geschaffen, um unnötige Kilogramm loszuwerden:
- Endorphine, die für unsere Immunität und gute Laune verantwortlich sind. Diese Peptide beseitigen teilweise das Hungergefühl und verbinden die Ressourcenkapazitäten des Körpers mit der Arbeit.
- Glukagon- ein Peptid, das den Fett- und Kohlenhydratstoffwechsel direkt reguliert.
- Leptina das die Produktion von Neuropeptid Y (Hungerhormon) verlangsamt. Diese Aminosäure erzeugt den Effekt einer beschleunigten Sättigung.
- HGH-Fragment 176-191. Die Rolle dieses Peptids liegt in der schnellen Nutzung von altem Fettgewebe und der Verhinderung der Bildung von neuem.
Vorteile der Methode
Die Verwendung von Präparaten auf Basis von Peptiden verursachte während der gesamten Anwendungsdauer keine allergischen Reaktionen. Darüber hinaus lindert diese Methode der Gewichtsabnahme nicht nur eine Person perfekt von Fettleibigkeit, sondern verringert auch das Risiko von Gefäß- und Herzerkrankungen sowie Diabetes.
Aminosäuren sind durch eine kovalente Peptidbindung miteinander verbunden. Seine Bildung erfolgt aufgrund der a-Aminogruppe (–NH 2) einer Aminosäure und der a-Carboxylgruppe (–COOH) einer anderen unter Freisetzung eines Wassermoleküls.
Als Ergebnis der Polykondensationsreaktion ist es möglich, Verbindungen zu erhalten, die aus vielen Aminosäureresten bestehen – Polypeptide. Beim Schreiben einer Formel für lineare Peptide mit einer bekannten Sequenz von Aminosäureresten beginnen sie am N-Terminus (eine freie a-Aminogruppe befindet sich am Ende des Peptids) und verwenden abgekürzte Aminosäurebezeichnungen. Die Namen von Peptiden setzen sich aus den Namen der entsprechenden Aminosäuren mit dem Suffix - Schlick, ausgehend vom N-terminalen Rest, bleibt der Name der C-terminalen Aminosäure (mit freier a-Carboxylgruppe) erhalten. Beispielsweise Arginyl-Alanyl-Glycin-Glutamyl-Lysin.
Jedes Peptid enthält nur ein freies a-Amino- und
a-Carboxylgruppe, die sich an den endständigen Resten von Aminosäuren befinden. Diese Gruppen und die R-Gruppen einiger Aminosäuren können ionisiert werden, sodass Peptide Ladungen tragen und elektrisch neutral sein können (d. h. einen isoelektrischen Punkt (IEP) haben). Diese Eigenschaft von Peptiden wird verwendet, um sie durch Ionenchromatographie und Elektrophorese zu trennen Wie andere Verbindungen können Peptide chemische Reaktionen eingehen, die durch das Vorhandensein von Gruppen -NH 2 , -COOH und R-Gruppen von Aminosäuren bestimmt werden.Eine der wichtigen Reaktionen für Peptide ist die Hydrolysereaktion.Die Reaktion der Hydrolyse aller Peptide Bindungen durch Kochen von Peptidlösungen in Gegenwart einer starken Säure oder Alkali wird zur Bestimmung ihrer Aminosäurezusammensetzung und Proteinzusammensetzung verwendet.
Die Hydrolyse von Peptidbindungen kann auch durch die Wirkung bestimmter Enzyme durchgeführt werden, die Peptidbindungen selektiv unter Bildung kurzer Peptide spalten. Beispielsweise hydrolysiert Trypsin Bindungen, die durch Carboxylgruppen von Lysin, Arginin; Chymotrypsin-Carboxylgruppen von Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan. Eine solche selektive Analyse ist sehr nützlich bei der Bestimmung der Aminosäuresequenz von Proteinen und Peptiden.
Neben Peptiden, die durch partielle Hydrolyse von Proteinmolekülen entstehen, gibt es viele Peptide, die in lebenden Organismen als freie Verbindungen vorkommen.
Viele natürliche Peptide unterscheiden sich in ihrer Struktur von Proteinen; solche Peptide kommen in allen Arten von Organismen vor. Strukturell sind Peptide von Nicht-Protein-Natur sehr unterschiedlich: Sie unterscheiden sich in Größe, Vorhandensein zyklischer Strukturen, Verzweigung, Vorhandensein D- und
a-Aminosäuren und in einigen Einzelfällen durch die einzigartige Struktur der Peptidbindung. Basierend auf dem Prinzip der Beziehung zwischen Struktur und Funktion sind auch die biologischen Funktionen solcher Peptide sehr vielfältig. Werfen wir einen Blick auf einige interessante Beispiele.
Carnosin und Anserin. Diese Dipeptide finden sich im Muskelgewebe von Wirbeltieren, einschließlich menschlicher Muskeln. Beide enthalten b-Alanin, ein Strukturisomer von a-Alanin.
Diese Dipeptide dienen der Aufrechterhaltung eines konstanten pH-Wertes in Muskelzellen, d. h. sie wirken als Puffer, sie sind auch an der Muskelkontraktion, an den Prozessen der oxidativen Phosphorylierung, d. h. an der Bildung von ATP, beteiligt.
Glutathion(g-Glutamylcysteinylglycin) ist ein Tripeptid, das in allen Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen vorkommt.
Ein charakteristisches Strukturmerkmal von Glutathion ist, dass Glutaminsäure in der Zusammensetzung dieses Peptids eine g-Carboxylgruppe (eher als eine a-Carboxylgruppe) für die Bildung einer Peptidbindung darstellt. Es gibt zwei Formen von Glutathion, reduziert (SH-Glutathion) und oxidiert (S-S-Glutathion). Die Umwandlung einer Form in eine andere wird durch das Enzym Glutathionreduktase katalysiert.
Derzeit sind nur wenige der physiologischen Funktionen von Glutathion bekannt:
1) Teilnahme am Transport von Aminosäuren durch Zellmembranen;
2) Aufrechterhaltung des reduzierten Zustands von Eisen (Fe +2) im Hämoglobin;
3) ist Teil des Enzyms Glutathionperoxidase, das die Zellen vor der schädigenden Wirkung von H 2 O 2 schützt.
4) beteiligt sich an der Entgiftung einer Reihe von Verbindungen, die einer lebenden Zelle fremd sind (halogenhaltige aliphatische oder aromatische Kohlenwasserstoffe), wandelt sie in wasserlösliche Verbindungen um, die über die Nieren aus dem Körper ausgeschieden werden.
5) reduziertes Glutathion schützt die SH-Gruppen des Proteins vor Oxidation, während es selbst zu einer oxidierten wird.
Glutathion beeinflusst auch die technologischen Eigenschaften von Getreide und Mehl. Reduziertes Glutathion bewirkt die Wiederherstellung und den Bruch von Disulfidbindungen im Glutenproteinmolekül, d.h. zerstört es. Der aus solchem Mehl hergestellte Teig hat schlechte strukturelle und mechanische Eigenschaften), er wird schwächer, breitet sich aus, Sie können kein Brot von normaler Qualität bekommen.) In alten Hefe- und Getreidekeimen ist viel Glutathion enthalten, was berücksichtigt werden sollte beim Backen. Reduziertes Glutathion ist in der Lage, Proteinasen (eiweißspaltende Enzyme) von Getreide und Mehl zu aktivieren, während die Proteolyse von Glutenproteinen und die daraus resultierende Teigverdünnung intensiv voranschreiten. Glutathion trägt zur Akkumulation von stickstoffhaltigen Verbindungen mit relativ großem Molekulargewicht in Bier bei, was die Bildung von Trübungen im Bier verursacht und seine Verbrauchereigenschaften verschlechtert.
Seit 1981 als kalorienarmes Süßungsmittel für Lebensmittel zugelassen Aspartam (Handelsname). Aspartam ist 200-mal süßer als Zucker und ist ein Methylester eines Dipeptids, das aus Asparaginsäure- und Phenylalaninresten besteht.
Säugetiere (einschließlich Menschen) produzieren Peptide mit hormonregulierender Wirkung, und die Anwendungsbereiche ihrer Wirkung und Wirksamkeit im Körper sind sehr vielfältig. Beispielsweise werden zwei zyklische Nonapeptide von der Hypophyse produziert. Oxytocin stimuliert die Uteruskontraktionen bei schwangeren Frauen und die Milchabgabe bei stillenden Frauen. Vasopressin hat eine starke antidiuretische Wirkung und ist an der Kontrolle des Blutdrucks beteiligt. Somatostatin - eines der Hormone des Hypothalamus - hemmt die Synthese des menschlichen Wachstumshormons in der Hypophyse, was zu einer Verzögerung des Wachstums und der Entwicklung des Körpers führt.
1975 Es wurde eine Gruppe von Peptiden entdeckt, die die Übertragung von Nervenimpulsen beeinflussen. Sie werden auch als Opiatpeptide bezeichnet, da ihr Wirkmechanismus dem von Morphin und anderen Opioiden ähnelt. Sie sind in sehr geringen Mengen sowohl in Wirbeltieren als auch in Wirbellosen vorhanden. Diese Substanzen haben eine stark schmerzlindernde Wirkung und sind auch an der Stimmungs- und Verhaltensregulation beteiligt.
Eichhörnchen.
Polypeptide mit mehr als 51 Aminosäuren sind Proteine. Proteine sind Bestandteil aller Zellen und Gewebe lebender Organismen. Etwa 50 % der Trockenmasse der Zelle sind Proteine.
Proteine zeichnen sich durch eine bestimmte elementare Zusammensetzung aus. Die chemische Analyse zeigte das Vorhandensein von Kohlenstoff (50–55 %), Sauerstoff (21–24 %), Stickstoff (15–18 %), Wasserstoff (6–7 %) und Schwefel (0,3–2,5 %) in allen Proteinen. Auch Phosphor, Jod, Eisen, Kupfer und einige andere Makro- und Mikroelemente wurden in unterschiedlichen, oft sehr geringen Mengen in der Zusammensetzung einzelner Proteine gefunden.
Proteine (Proteine, von griechisch protas - das erste, wichtigste) sind hochmolekulare natürliche Polymere, deren Moleküle aus Aminosäureresten aufgebaut sind.
Das Erstaunliche ist, dass alle Proteine in allen Organismen aus demselben Satz von 20 Aminosäuren aufgebaut sind, von denen jede keine biologische Aktivität hat. Was verleiht dem Protein dann eine spezifische Aktivität, die eine enzymatisch, die andere hormonell, die dritte schützend usw.?
Die Antwort ist ganz einfach: Proteine unterscheiden sich dadurch, dass jedes eine eigene charakteristische Aminosäuresequenz hat.
Aminosäuren sind das Alphabet der Proteinstruktur; Wenn Sie sie in einer anderen Reihenfolge verbinden, können Sie eine unendliche Anzahl von Sequenzen erhalten und folglich eine unendliche Anzahl verschiedener Proteine, die verschiedene biologische Funktionen erfüllen.
1. Enzymatisch (katalytisch). In biologischen Systemen werden fast alle Reaktionen durch spezifische Proteine – Enzyme – katalysiert. Derzeit sind etwa 300 verschiedene Enzyme entdeckt worden, von denen jedes als Katalysator für eine bestimmte biologische Reaktion dient. Der Auf- und Abbau von Stoffen, ihre Regulation, die Übertragung chemischer Gruppen und Elektronen von einem Stoff auf einen anderen erfolgt mit Hilfe von Enzymen.
2. Konstruktion, strukturelle Funktion. Proteine bilden die Grundlage des Protoplasmas jeder lebenden Zelle und sind in Verbindung mit Lipiden das Hauptstrukturmaterial aller Zellmembranen aller Organellen.
3. Motorische Funktion. Jede Form von Bewegung in der belebten Natur (die Arbeit von Muskeln, die Bewegung von Zilien und Geißeln in Protozoen, die Bewegung von Protoplasma in einer Zelle usw.) wird von Proteinstrukturen ausgeführt.
4. Transportfunktion. Die Übertragung verschiedener Moleküle, Ionen erfolgt durch spezifische Proteine. Beispielsweise transportiert das Blutprotein Hämoglobin Sauerstoff zu den Geweben. Die Übertragung von Fettsäuren im ganzen Körper erfolgt unter Beteiligung eines anderen Blutproteins, Albumin.
5. Regulierungsfunktion. Die Regulierung des Kohlenhydrat-, Protein- und Fettstoffwechsels erfolgt mit Hilfe von Hormonen, die in ihrer Struktur zu Proteinen (Insulin) oder Peptiden (Oxytocin, Vasopressin usw.) gehören.
6. Schützend - diese Funktion wird von Immunglobulinen (Antikörpern) ausgeführt. Sie haben die Fähigkeit, Bakterien, Viren und fremde Proteine, die von außen in den Körper gelangt sind, zu neutralisieren. Der Prozess der Blutgerinnung, der den Körper vor seinem Verlust schützt, basiert auf der Umwandlung eines Proteins - Fibrinogen. Keratin ist das schützende Protein des Haares.
7. Photorezeptorproteine: zum Beispiel Rhodopsin, das an visuellen Prozessen beteiligt ist.
8. Reserveproteine werden als Reservematerial für die Ernährung des sich entwickelnden Embryos und des neugeborenen Organismus verwendet - dies sind die Proteine der Samen von Hülsenfrüchten, Albumin - Eiweiß, Milchkasein. Ferretin ist ein Protein in tierischem Gewebe, das Eisen speichert. Reserveproteine sind die wichtigsten Bestandteile pflanzlicher und tierischer Lebensmittel.
Es gibt viele andere Proteine, deren Funktionen eher ungewöhnlich sind. Beispielsweise hat Monellin, ein aus einer afrikanischen Pflanze isoliertes Protein, einen sehr süßen Geschmack. Es wird als ungiftige und nicht fettleibige Substanz untersucht, die anstelle von Zucker in Lebensmitteln verwendet werden soll. Das Blutplasma einiger antarktischer Fische enthält ein Protein mit Frostschutzeigenschaften.
Die Technologie vieler Industrien basiert auf der Verarbeitung von Proteinen, wodurch ihre Eigenschaften verändert werden; in der Lederindustrie, bei der Zurichtung von Pelzen, Naturseide, der Herstellung von Käse, Brot usw.
ὀλίγος "klein"); für längere Sequenzen werden sie aufgerufen Polypeptide(aus dem Griechischen. πολυ- "viel"); Polypeptide können im Molekül Nicht-Aminosäurereste, wie Kohlenhydratreste, aufweisen. Proteine werden üblicherweise als Polypeptide bezeichnet, die ungefähr 50 Aminosäurereste mit einem Molekulargewicht von mehr als 5000 (6000)–10000 Dalton enthalten.Bis heute sind mehr als 1500 Arten von Peptiden bekannt, ihre Eigenschaften wurden bestimmt und Syntheseverfahren entwickelt.
Pankreasmoleküle mit Polypeptidcharakter
- APP Vogel-Pankreas-Polypeptid
- de:HPP Polypeptid der menschlichen Bauchspeicheldrüse
Eigenschaften von Peptiden
Peptide werden in allen lebenden Organismen ständig synthetisiert, um physiologische Prozesse zu regulieren. Die Eigenschaften von Peptiden hängen hauptsächlich von ihrer Primärstruktur - der Abfolge von Aminosäuren - sowie von der Struktur des Moleküls und seiner räumlichen Anordnung (Sekundärstruktur) ab.
Klassifizierung von Peptiden und die Struktur der Peptidkette
Ein Peptidmolekül ist eine Sequenz von Aminosäuren: Zwei oder mehr Aminosäurereste, die durch eine Amidbindung miteinander verbunden sind, bilden ein Peptid. Die Anzahl der Aminosäuren in einem Peptid kann stark variieren. Und nach ihrer Zahl unterscheiden sie:
- Oligopeptide – Moleküle, die bis zu zehn Aminosäurereste enthalten; manchmal erwähnt ihr Name die Anzahl der Aminosäuren, die in ihrer Zusammensetzung enthalten sind, zum Beispiel Dipeptid, Tripeptid, Pentapeptid usw .;
- Polypeptide sind Moleküle, die mehr als zehn Aminosäuren enthalten.
Verbindungen, die mehr als hundert Aminosäurereste enthalten, werden allgemein als Proteine bezeichnet. Diese Einteilung ist jedoch willkürlich, manche Moleküle, zum Beispiel das Hormon Glukagon, das nur aus 29 Aminosäuren besteht, nennt man Eiweißhormone. Nach der qualitativen Zusammensetzung unterscheiden sie:
- homomere Peptide – Verbindungen, die nur aus Aminosäureresten bestehen;
- heteromere Peptide - Substanzen, die auch Nicht-Protein-Komponenten enthalten.
Peptide werden auch nach der Art und Weise unterteilt, wie Aminosäuren miteinander verbunden sind:
- homodectic - Peptide, deren Aminosäurereste nur durch Peptidbindungen verbunden sind;
- heterodetische Peptide - solche Verbindungen, in denen neben Peptidbindungen auch Disulfid-, Ether- und Thioetherbindungen vorhanden sind.
Eine Kette sich wiederholender Atome wird als Peptidrückgrat bezeichnet: (-NH-CH-OC-). Die (-CH-)-Stelle mit einem Aminosäurerest bildet eine Verbindung (-NH-C(R1)H-OC-), die als Aminosäurerest bezeichnet wird. Der N-terminale Aminosäurerest hat eine freie α-Aminogruppe (-NH), während der C-terminale Aminosäurerest eine freie α-Carboxylgruppe (OC-) hat. Peptide unterscheiden sich nicht nur in der Aminosäurezusammensetzung, sondern auch in der Menge sowie der Lage und Verbindung von Aminosäureresten in der Polypeptidkette. Beispiel: Pro-Ser-Pro-Ala-Gis und His-Ala-Pro-Ser-Pro Trotz gleicher quantitativer und qualitativer Zusammensetzung haben diese Peptide völlig unterschiedliche Eigenschaften.
Peptidbindung
Eine Peptid-(Amid-)Bindung ist eine Art chemischer Bindung, die aus der Wechselwirkung der α-Aminogruppe einer Aminosäure und der α-Carboxygruppe einer anderen Aminosäure entsteht. Die Amidbindung ist sehr stark und bricht unter normalen Zellbedingungen (37°C, neutraler pH) nicht spontan. Durch die Einwirkung spezieller proteolytischer Enzyme (Proteasen, Peptidhydrolasen) wird die Peptidbindung zerstört.
Bedeutung
Peptidhormone und Neuropeptide zum Beispiel regulieren die meisten Prozesse des menschlichen Körpers, einschließlich der Teilnahme an den Prozessen der Zellregeneration. Peptide mit immunologischer Wirkung schützen den Körper vor eingedrungenen Toxinen. Eine ausreichende Menge an Peptiden ist für das reibungslose Funktionieren von Zellen und Geweben erforderlich. Mit dem Alter und der Pathologie tritt jedoch ein Mangel an Peptiden auf, der den Gewebeverschleiß erheblich beschleunigt, was zur Alterung des gesamten Organismus führt. Heute hat man gelernt, das Problem des Peptidmangels im Körper zu lösen. Der Peptidpool der Zelle wird mit im Labor synthetisierten kurzen Peptiden aufgefüllt.
Synthese von Peptiden
Die Bildung von Peptiden im Körper erfolgt innerhalb weniger Minuten, während die chemische Synthese im Labor ein ziemlich langwieriger Prozess ist, der mehrere Tage dauern kann, und die Entwicklung einer Synthesetechnologie mehrere Jahre dauert. Trotzdem gibt es ziemlich gewichtige Argumente dafür, Arbeiten zur Synthese von Analoga natürlicher Peptide durchzuführen. Erstens ist es durch chemische Modifizierung von Peptiden möglich, die Primärstrukturhypothese zu bestätigen. Die Aminosäuresequenzen einiger Hormone sind durch die Synthese ihrer Analoga im Labor genau bekannt geworden.
Zweitens ermöglichen synthetische Peptide, die Beziehung zwischen der Struktur einer Aminosäuresequenz und ihrer Aktivität genauer zu untersuchen. Um die Beziehung zwischen der spezifischen Struktur des Peptids und seiner biologischen Aktivität aufzuklären, wurden umfangreiche Arbeiten zur Synthese von mehr als tausend Analoga durchgeführt. Dabei konnte festgestellt werden, dass der Austausch nur einer Aminosäure in der Peptidstruktur deren biologische Aktivität um ein Vielfaches steigern oder ihre Richtung ändern kann. Eine Änderung in der Länge der Aminosäuresequenz hilft, den Ort der aktiven Zentren des Peptids und den Ort der Rezeptorinteraktion zu bestimmen.
Drittens wurde es aufgrund der Modifikation der ursprünglichen Aminosäuresequenz möglich, pharmakologische Präparate zu erhalten. Die Schaffung von Analoga natürlicher Peptide ermöglicht es, "effektivere" Konfigurationen von Molekülen zu identifizieren, die die biologische Wirkung verstärken oder verlängern.
Viertens ist die chemische Synthese von Peptiden wirtschaftlich machbar. Die meisten therapeutischen Medikamente würden das Zehnfache kosten, wenn sie aus einem Naturprodukt hergestellt würden.
Aktive Peptide kommen in der Natur oft nur in Nanogrammmengen vor. Außerdem können Verfahren zur Reinigung und Isolierung von Peptiden aus natürlichen Quellen die gewünschte Aminosäuresequenz nicht vollständig von Peptiden mit entgegengesetzter oder anderer Wirkung trennen. Und im Falle spezifischer Peptide, die vom menschlichen Körper synthetisiert werden, können sie nur durch Synthese im Labor gewonnen werden.
biologisch aktive Peptide
Peptide mit hoher physiologischer Aktivität regulieren verschiedene biologische Prozesse. Entsprechend der bioregulatorischen Wirkung werden Peptide normalerweise in mehrere Gruppen eingeteilt:
- Verbindungen mit hormoneller Aktivität (Glukagon, Oxytocin, Vasopressin usw.);
- Substanzen, die Verdauungsprozesse regulieren (Gastrin, gastric inhibitory peptide usw.);
- Peptide, die den Appetit regulieren (Endorphine, Neuropeptid-Y, Leptin usw.);
- Verbindungen mit analgetischer Wirkung (Opioid-Peptide);
- organische Substanzen, die eine höhere Nervenaktivität regulieren, biochemische Prozesse im Zusammenhang mit den Mechanismen des Gedächtnisses, des Lernens, der Entstehung von Angstgefühlen, Wut usw.;
- Peptide, die den Blutdruck und den Gefäßtonus regulieren (Angiotensin II, Bradykinin usw.).
- Peptide mit Antitumor- und entzündungshemmenden Eigenschaften (Lunasin)
Diese Unterteilung ist jedoch bedingt, da die Wirkung vieler Peptide nicht auf eine Richtung beschränkt ist. Beispielsweise verbessert Vasopressin zusätzlich zur vasokonstriktorischen und antidiuretischen Wirkung das Gedächtnis.
Peptidhormone
Peptidhormone sind die zahlreichste und vielfältigste Klasse von Hormonverbindungen, die biologisch aktive Substanzen sind. Ihre Bildung erfolgt in spezialisierten Zellen der Drüsenorgane, wonach die Wirkstoffe zum Transport zu den Zielorganen in das Kreislaufsystem gelangen. Beim Erreichen des Ziels wirken Hormone spezifisch auf bestimmte Zellen und interagieren mit den entsprechenden Peptid-Bioregulatoren.
Auf der Grundlage der von St. Petersburger Wissenschaftlern entwickelten Technologie wurden Peptide mit gewebespezifischer Wirkung aus tierischen Organen und Geweben isoliert, die in der Lage sind, den Stoffwechsel in den Zellen der Gewebe, aus denen sie isoliert wurden, auf optimalem Niveau wiederherzustellen. Ein wichtiger Unterschied zwischen diesen Peptiden ist ihre regulatorische Wirkung: Wenn die Funktion der Zelle unterdrückt wird, stimulieren sie sie, und wenn die Funktion erhöht wird, reduzieren sie sie auf ein normales Niveau. Dies ermöglichte die Schaffung einer neuen Klasse von Arzneimitteln - Peptid-Bioregulatoren.
Der erste von ihnen, der Immunmodulator Thymalin, ist seit mehr als 28 Jahren auf dem pharmazeutischen Markt und wird zur Wiederherstellung der Funktion des Immunsystems bei Krankheiten unterschiedlicher Genese, einschließlich Krebs, eingesetzt. Es folgten Epithalamin (ein Bioregulator des neuroendokrinen Systems), Samprost (ein Medikament zur Behandlung von Erkrankungen der Prostata), Cortexin (ein Medikament zur Behandlung einer Vielzahl von neurologischen Erkrankungen), Retinalamin (ein Medikament zur Behandlung von Erkrankungen der Prostata). Behandlung von degenerativ-dystrophischen Erkrankungen der Netzhaut). In über 25 Jahren weit verbreiteter Anwendung von Peptid-Bioregulatoren haben mehr als 15 Millionen Menschen sie erhalten. Gleichzeitig gab es keine Kontraindikationen für ihre Verwendung und Nebenwirkungen.
Es wurde nun festgestellt, dass Thymalin und Co. bei Autoimmunerkrankungen kontraindiziert sind, da Thymalin unter anderem den Bereich der übererregten Immunität stimuliert. Anscheinend fehlt Thymalin die Suppressorfunktion, die im Kampf gegen Autoimmunerkrankungen extrem wichtig ist, komplett.
Peptide (von griechisch πεπτός, „verdaulich“, abgeleitet von πέσσειν, „verdauen“) sind natürlich vorkommende kurze Ketten von Aminosäuremonomeren, die durch Peptid-(Amid-)Bindungen verbunden sind. Kovalente chemische Bindungen entstehen, wenn die Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe einer anderen Aminosäure reagiert. Die kürzesten Peptide sind Dipeptide, die aus 2 Aminosäuren bestehen, die durch eine einzelne Peptidbindung verbunden sind. Ihnen folgen Tripeptide, Tetrapeptide usw. Ein Polypeptid ist eine lange, kontinuierliche und unverzweigte Peptidkette. Daher gehören Peptide zusammen mit Nukleinsäuren, Oligosacchariden und Polysacchariden usw. zu den breiten chemischen Klassen biologischer Oligomere und Polymere.
Peptide unterscheiden sich von Proteinen in der Größe, und als willkürlicher Richtwert kann angenommen werden, dass sie etwa 50 oder weniger Aminosäuren enthalten. Proteine bestehen aus einem oder mehreren Polypeptiden, die in einem biologisch funktionellen Weg angeordnet sind, oft verbunden mit Liganden wie Coenzymen und Cofaktoren oder mit einem anderen Protein oder anderen Makromolekül (DNA, RNA usw.) oder mit komplexen makromolekularen Formationen. Obwohl sich die Aspekte der auf Peptide und Polypeptide und Proteine angewandten Labormethoden unterscheiden (z. B. Besonderheiten der Elektrophorese, Chromatographie usw.), sind die Größenbeschränkungen, die Peptide von Polypeptiden und Proteinen unterscheiden, letztendlich nicht absolut. : Lange Peptide wie Beta-Amyloid werden als Proteine bezeichnet, während kleinere Proteine wie Insulin als Peptide bezeichnet werden. Aminosäuren, die in Peptide eingebaut wurden, werden aufgrund der Freisetzung entweder eines Wasserstoffions vom Aminterminus oder eines Hydroxylions vom Carboxylterminus oder von beidem als "Reste" bezeichnet, da bei der Bildung von jedem ein Wassermolekül freigesetzt wird Amidbindung. Alle Peptide, mit Ausnahme zyklischer Peptide, haben einen N-terminalen und einen C-terminalen Rest am Ende des Peptids.
Peptidklassen
Peptide werden je nach Herstellungsweise in mehrere Klassen eingeteilt:
Milchpeptide
Aus dem Milcheiweiß Casein werden beim Abbau durch Verdauungsenzyme zwei natürliche Milchpeptide gebildet; sie können auch aus Proteinasen gebildet werden, die von Laktobazillen während der Milchfermentation produziert werden.
Ribosomale Peptide
Ribosomale Peptide werden durch Translation von mRNA synthetisiert. Sie werden oft einer Proteolyse unterzogen, um die reife Form zu bilden. In höheren Organismen fungieren sie typischerweise als Hormone und Signalmoleküle. Einige Organismen produzieren Peptide als Antibiotika, wie z. B. Microcine. Da sie translatiert werden, sind die beteiligten Aminosäurereste auf diejenigen beschränkt, die vom Ribosom verwendet werden. Diese Peptide weisen jedoch häufig posttranslationale Modifikationen wie Phosphorylierung, Hydroxylierung, Sulfonierung, Palmitoylierung, Glykosylierung und Disulfidbildung auf. Im Allgemeinen sind sie linear, obwohl schleifenartige Strukturen beobachtet wurden. Es werden auch exotischere Manipulationen beobachtet, wie die Racemisierung von L-Aminosäuren zu D-Aminosäuren im Schnabeltiergift.
Nicht-ribosomale Peptide
Nichtribosomale Peptide werden von Enzymen zusammengesetzt, die für jedes Peptid spezifisch sind, nicht vom Ribosom. Das häufigste nichtribosomale Peptid ist Glutathion, das ein integraler Bestandteil der antioxidativen Abwehr der meisten aeroben Organismen ist. Andere nichtribosomale Peptide kommen am häufigsten in einzelligen Organismen, Pflanzen und Pilzen vor und werden von modularen Enzymkomplexen synthetisiert, die als nichtribosomale Peptidsynthetasen bezeichnet werden. Diese Komplexe sind oft auf ähnliche Weise angeordnet und können viele verschiedene Module enthalten, um eine Vielzahl von chemischen Manipulationen an dem zu entwickelnden Produkt durchzuführen. Diese Peptide sind häufig zyklisch und können hochkomplexe zyklische Strukturen aufweisen, obwohl lineare nicht-ribosomale Peptide üblich sind. Da das System eng mit Maschinen zur Herstellung von Fettsäuren und Polyketiden verwandt ist, trifft man häufig auf Hybridverbindungen. Das Vorhandensein von Oxazolen oder Thiazolen weist oft darauf hin, dass die Verbindung auf diese Weise synthetisiert wird.
Peptone
Peptone werden aus tierischer Milch oder Fleisch gewonnen, das während der Proteolyse verarbeitet wird. Zusätzlich zu kleinen Peptiden enthält das resultierende lyophilisierte Material Fette, Metalle, Salze, Vitamine und viele andere biologische Verbindungen. Peptone werden in Nährmedien für das Wachstum von Bakterien und Pilzen verwendet.
Peptidfragmente
Peptidfragmente sind Fragmente von Proteinen, die verwendet werden, um ein Ausgangsprotein zu identifizieren oder zu quantifizieren. Oft sind sie die Produkte eines enzymatischen Abbaus, der in einem Labor an einer kontrollierten Probe durchgeführt wird, aber es kann sich auch um forensische oder paläontologische Proben handeln, die durch natürliche Wirkstoffe abgebaut wurden.
Peptide in der Molekularbiologie
Peptide haben auf dem Gebiet der Molekularbiologie aus mehreren Gründen an Bedeutung gewonnen. Erstens ermöglichen Peptide die Erzeugung von Peptikörpern in Tieren, ohne dass das interessierende Protein gereinigt werden muss. Dies legt die Synthese von antigenen Peptiden der Regionen des interessierenden Proteins nahe. Sie werden dann verwendet, um in einem Kaninchen oder einer Maus Antikörper gegen dieses Protein zu erzeugen. Ein weiterer Grund ist, dass Peptide mittlerweile eine wichtige Rolle in der Massenspektrometrie spielen, da sie die Identifizierung von interessierenden Proteinen auf der Grundlage von Peptidmassen und -sequenzen ermöglichen. In diesem Fall werden Peptide am häufigsten während der Gelverarbeitung nach der elektrophoretischen Trennung von Proteinen erzeugt. Peptide werden seit kurzem zur Untersuchung der Struktur und Funktion von Proteinen verwendet. Beispielsweise können synthetische Peptide als Sonden verwendet werden, um zu sehen, wo die Protein-Peptid-Wechselwirkung stattfindet. Hemmende Peptide werden auch in klinischen Studien verwendet, um die Wirkung von Peptiden auf die Hemmung von Krebsproteinen und anderen Krankheiten zu untersuchen. Eine der vielversprechendsten Methoden umfasst beispielsweise Peptide, die auf den Releasing-Faktor des luteinisierenden Hormons abzielen. Diese spezifischen Peptide wirken als Agonist, was bedeutet, dass sie an die Zelle binden, um RLH-Rezeptoren zu regulieren. Der Prozess der Hemmung von Zellrezeptoren legt nahe, dass die Peptide bei der Behandlung von Prostatakrebs nützlich sein können. Es sind jedoch weitere Forschungen und Experimente erforderlich, bevor die krebshemmenden Eigenschaften der Peptide als endgültig angesehen werden können.
Peptidfamilien
Die in diesem Abschnitt erwähnten Peptidfamilien sind ribosomale Peptide, die im Allgemeinen hormonelle Aktivität aufweisen. Alle diese Peptide werden von Zellen als längere "Propeptide" oder "Proproteine" synthetisiert und vor dem Verlassen der Zelle verkürzt. Sie gelangen in die Blutbahn, wo sie ihre Signalfunktionen erfüllen.
Tachykinin-Peptide
Substanz P
Kassinin
Neurokinin
Eledoisin
Neurokinin B
Vasoaktive intestinale Peptide
VIP (vasoaktives intestinales Peptid; PHM27)
PACAP Hypophysenadenylatcyclase aktivierendes Peptid
PHI 27 Peptid (Peptid Histidin Isoleucin 27)
GHRH 1-24 (Somatoliberin 1-24)
Glukagon
Sekretin
Mit Polypeptiden der Bauchspeicheldrüse verwandte Peptide
NPY (Neuropeptid Y)
PYY (Peptid YY)
APP (Vogel-Pankreas-Polypeptid)
PPY-Pankreaspolypeptid
Opioid-Peptide
Pro-Opiomelanocortin (POMC)-Peptide
Enkephalin-Pentapeptide
Prodynorphin-Peptide
Calcitonin-Peptide
Calcitonin
Andere Peptide
Natriuretisches Peptid vom B-Typ (BNP) – wird im Myokard produziert und ist nützlich für die medizinische Diagnose
Lactotripeptide. Lactotripeptide können den Blutdruck senken, obwohl die Beweise gemischt sind.
Hinweise zur Terminologie
Länge:
Ein Polypeptid ist eine lineare Kette aus vielen Aminosäuren, die durch Amidbindungen zusammengehalten werden.
Ein Protein ist ein oder mehrere Polypeptide (länger als 50 Aminosäuren).
Ein Oligopeptid besteht aus nur wenigen Aminosäuren (zwei bis zwanzig).
Menge an Aminosäuren:
Ein Monopeptid enthält eine Aminosäure.
Ein Dipeptid enthält zwei Aminosäuren.
Ein Tripeptid besteht aus drei Aminosäuren.
Das Tetrapeptid enthält vier Aminosäuren.
Das Pentapeptid hat fünf Aminosäuren.
Das Hexapeptid enthält sechs Aminosäuren.
Das Heptapeptid besteht aus sieben Aminosäuren.
Octapeptid hat acht Aminosäuren (z. B. Angiotensin II).
Nonapeptid hat neun Aminosäuren (z. B. Oxytocin).
Ein Decapeptid hat zehn Aminosäuren (z. B. Gonadotropin-Releasing-Hormon und Angiotensin I).
Ein Undecapeptid (oder Monodecapeptid) enthält elf Aminosäuren, ein Dodecapeptid (oder Didecapeptid) enthält zwölf Aminosäuren, ein Tridecapeptid enthält dreizehn Aminosäuren und so weiter.
Icosapeptid hat zwanzig Aminosäuren, Tricontapeptid hat dreißig Aminosäuren, Tetracontapeptid hat vierzig Aminosäuren und so weiter.
Funktion:
Ein Neuropeptid ist ein Peptid, das in Kombination mit Nervengewebe aktiv ist.
Ein Lipopeptid ist ein Peptid, an das ein Lipid gebunden ist, und Pepducine sind Lipopeptide, die mit einem G-Protein-gekoppelten Rezeptor interagieren.
Ein Peptidhormon, ein Peptid, das wie ein Hormon wirkt.
Proteose ist eine Mischung von Peptiden, die aus der Hydrolyse von Proteinen gewonnen wird. Der Begriff ist etwas archaisch.
Doping im Sport
Der Begriff „Peptid“ wird fälschlicherweise oder vage verwendet, um sich auf illegale Sekretagoga und Peptidhormone beim Sportdoping zu beziehen: Illegale Sekretagoga-Peptide stehen auf der Liste 2 (S2) der verbotenen Substanzen der Welt-Anti-Doping-Agentur und sind daher für die Verwendung durch Profisportler verboten. sowohl kompetitiv als auch kompetitiv und nicht kompetitiv. Solche Peptid-Sekretagoga stehen seit mindestens 2008 auf der WADA-Liste der verbotenen Substanzen. Die Australian Crime Commission (die fälschlicherweise den Begriff Peptide verwendet) hat den mutmaßlichen Missbrauch von illegalen Peptid-Sekretagogen zitiert, die im australischen Sport verwendet werden, einschließlich der Wachstumshormon-stimulierenden Peptide CJC-1295, GHRP-6 und GHSR (Gen) Hexarelin. Es gibt eine anhaltende Kontroverse über die Legalität der Verwendung von Peptid-Sekretagoga im Sport.
Liste der Peptide
| 2013/12/02 20:25 | Natalia | |
| 2013/11/27 00:15 | Pavel | |
| 2013/11/27 00:19 | Pavel | |
| 2013/11/27 00:21 | Pavel | |
| 2016/08/31 21:18 | ||
| 2015/03/28 00:18 | Jana | |
| 2014/03/29 01:56 | Natalia | |
| 2013/11/26 21:00 | Pavel | |
| 2015/06/06 17:45 | Jana | |
| 2013/11/26 20:49 | Pavel | |
| 2013/11/24 15:14 | ||
| 2015/03/26 21:10 | Natalia | |
